第一章蛋白质的结构与功能
1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.
2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸 甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.
4.色氨酸：分子量最大
5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸
6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸
7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸
8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸
9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸
10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键
11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面
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第二章 蛋白质
蛋白质分类
1、根据蛋白质分子的外形，可以将其分作3类。
① 球状蛋白质：分子形状接近球形，水溶性较好，种类很多，可行使多种多样的生物学功能。
② 纤维状蛋白质：分子外形呈棒状或纤维状，大多数不溶于水，是生物体重要的结构成分，或对生物体起保护作用，如胶原蛋白和角蛋白。有些可溶于水，在一定的条件下聚集成固态，如血纤维蛋白原。还有一些与运动机能有关，如肌球蛋白。有些纤维状蛋白质是由球蛋白聚集形成的，一般归类于球蛋白，如微管蛋白和肌动蛋白。
③ 膜蛋白质：一般折叠成近球形，插入生物膜，也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。生物膜的多数功能是通过膜蛋白实现的。
2、根据分子组成可将蛋白质分为两类。
（1）简单蛋白质：仅由肽链组成，不包含其它辅助成分的蛋白质称简单蛋白质（simple protein），按照溶解度的差别，可将简单蛋白质分为7类，清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白
（2）结合蛋白质：结合蛋白质（conjugated protein）由简单蛋白质和辅助成分组成，其辅助成分通常称为辅基。根据辅基的不同，结合蛋白质可分为5类：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白和金属蛋白。
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第一章 蛋白质化学
教学目标：
1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类
导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？
第一节 蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素组成
经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）
二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（19xx年）。
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第一章蛋白质
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第一节氨基酸的结构与分类
一、氨基酸的结构
组成蛋白质的基本单位是氨基酸
*在空间各原子有两种排列方式：L—构型与D—构型，它们的关系就像左右手的关系，互为镜像关系
二、氨基酸的分类：
1.按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分：
酸性氨基酸：有天冬氨酸、谷氨酸；
碱性氨基酸：有赖氨酸、精氨酸、组氨酸；
中性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
2.按侧基R基的结构特点分：脂肪族氨基酸
芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸杂环氨基酸：脯氨酸、组氨酸
3.按侧基R基与水的关系分：
非极性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸；
极性不带电氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸；极性带电氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.按氨基酸是否能在人体内合成分：必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，有八种：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、笨丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。
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生物化学复习题
第一章 绪论
1. 名词解释
生物化学：
生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究内容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质
2. 问答题
（1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？
生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？
组成生物体的元素共28种
第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。
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生化总结
1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。
2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。
3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。
4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。
(1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。
(2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。
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生物化学各章复习题
第 3 章 氨基酸
回答问题 :
1. 什么是蛋白质的酸水解、碱水解和酶水解，各有何特点？
2. 写出 20 种基本氨基酸的结构、三字母缩写和单字母缩写。
3. 甘氨酸、组氨酸和脯氨酸各有何特点？
4. 什么是氨基酸的等电点？写出下了列氨基酸的结构、解离过程，并计算等电点：缬氨酸、谷氨酸和精氨酸。
5. 在多肽的人工合成中，氨基酸的氨基需要保护，有哪些反应可以保护氨基？
6. Sanger 试剂、 Edman 试剂分别是什么？与氨基酸如何反应，此反应有何意义？
7. 试写出半胱氨酸与乙撑亚胺的反应，此反应有何意义？
8. 写出氧化剂和还原剂打开胱氨酸二硫键的反应。
9. 蛋白质有紫外吸收的原因是什么，最大吸收峰是多少？
10. 什么是分配定律、分配系数？分配层析的原理是什么？
11. 什么是 HPLC?
12. 课本 P156,15 题。
第 4 、 5 章 蛋白质的共价结构，三维结构
一．名词解释：
单纯蛋白（举例），缀合蛋白（举例），辅基，配体，蛋白质的一、二、三、四级结构，超二级结构，结构域，
肽平面（酰胺平面），谷胱甘肽（结构式），对角线电泳，完全水解，部分水解，同源蛋白质，不变残基，可变残基，
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第一章蛋白质的结构与功能
1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.
2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸 甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.
4.色氨酸：分子量最大
5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸
6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸
7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸
8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸
9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸
10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键
11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面
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