生物化学简答题

1. 产生ATP的途径有哪些？试举例说明。

答：产生ATP的途径主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。

氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的主要途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化过程。例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反应，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，经过呼吸链递氢和递电子，可有2.5个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这就是通过氧化磷酸化产生了ATP。

底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的过程。例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反应中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动 ADP磷酸化生成ATP，这就是通过底物水平磷酸化产生了ATP。

2． 简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性。

（1） 共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学放映速度，不能改变化学

反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。

（2） 特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，

容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。

3． 什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？

乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一份子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者变为葡萄糖

乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。

4. 简述氨基酸代谢的途径。

答：氨基酸代谢的途径主要有三条，一是合成组织蛋白质进行补充和更新；二是经过脱羧后转变为胺类物质和转变为其他一些非蛋白含氮物，以及参与一碳单位代谢等；三是氨基酸脱氨基后生成相应的α-酮酸和氨。其中α-酮酸可以走合成代谢途径，转变为糖和脂肪，也可以走分解代谢途径，氧化为CO2和H2O，并产生能量；氨能进入尿素循环生成尿素排出体外或生成其他一些含氮物和Gln。

5. 简述尿素循环的反应场所、基本过程、原料、产物、能量情况和限速酶、生理意义。

答：尿素循环是在人体肝脏细胞的线粒体和胞液中进行的一条重要的代谢途径。在消耗ATP的情况下，在线粒体中利用CO2和游离NH3先缩合形成氨甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸，瓜氨酸从线粒体中转移到胞液，与另一分子氨（贮存在天冬氨酸内）结合生成精氨酸，精氨酸再在精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸又能再重复上述反应，组成一个循环途径。因此原料主要为氨（一分子游离氨和一分子结合氨）和二氧化碳；产物为尿素；每生成一分子尿素需要消耗4个ATP，限速酶为精氨酸代琥珀酸合成酶。尿素循环的生理意义

是将有毒的氨转变为无毒的尿素，是机体对氨的一种解毒方式。

6. 简述嘌呤碱基的最终代谢产物是什么？嘧啶碱基的最终代谢产物是什么？ 答：鸟嘌呤在体内经鸟嘌呤脱氨酶催化脱氨生成黄嘌呤，再在黄嘌呤氧化酶催化下生成尿酸；人和动物体内腺嘌呤脱氨酶活性低，而腺苷脱氨酶和腺苷酸脱氨酶活性高，故多在腺苷水平进行分解，在腺苷脱氨酶催化下脱氨生成次黄嘌呤核苷，然后在核苷磷酸化酶催化下加磷酸，脱下1-磷酸核糖后生成次黄嘌呤，再在黄嘌呤氧化酶催化下生成黄嘌呤，进而生成尿酸。因此嘌呤碱基的最终代谢产物为尿酸。

胞嘧啶在体内经胞嘧啶脱氨酶脱氨后生成尿嘧啶，在二氢尿嘧啶脱氨酶催化下加氢生成二氢尿嘧啶，再在二氢尿嘧啶酶催化下生成β-脲基丙酸，最后在β-脲基丙酸酶催化下生成CO2、NH3和β-丙氨酸；胸腺嘧啶经二氢胸腺嘧啶脱氢酶催化加氢生成二氢胸腺嘧啶，再在二氢胸腺嘧啶酶催化下生成β-脲基异丁酸，最后在β-脲基异丁酸酶催化下生成CO2、NH3和β-氨基异丁酸。因此胞嘧啶和尿嘧啶碱基的最终代谢产物为CO2、NH3和β-丙氨酸，而胸腺嘧啶碱基的最终代谢产物为CO2、NH3和β-氨基异丁酸。

7. 磷酸戊糖途径有何生理意义？

答： （1）提供NADPH, 为生物合成提供还原力。（2）NADPH使红细胞还原谷胱甘肽再生，维持红细胞正常功能及巯基酶的正常活性。（3）NADPH参与羟化反应，从而与药物代谢、毒物代谢、激素激活或灭活等相关。（4）联系戊糖代谢，与戊糖分解、核酸代谢及光合作用有关。（5）为细胞提供能量，1mol6-磷酸

葡糖糖通过此途径代谢，可以产生30molATP.

8. 构成蛋白质的20种氨基酸通过哪几种产物进入三羧酸循环？

答：乙酰CoA; a-酮戊二酸；琥珀酸单酰CoA; 延胡索酸；草酰乙酸。

9． 为什么说糖酵解是糖分解代谢的最普遍、最重要的一条途径？

答：（1）糖酵解是指葡萄糖经酶促降解成丙酮酸并伴随产生ATP的过程。（2）该途径在无氧和有氧条件下都能进行，只是产生的丙酮酸和NADPH在不同条件下的去向不同。（3）它是生物最基本的能量供应系统，能保证生物和某些组织在缺氧下为机体提供能量。（4）大多说单糖都可以通过该途径降解。

10．什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？

答：蛋白质各自所特有的高级结构，是表现其物理性质和化学特性以及生物学功能的基础。当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用。

引起蛋白质变性的因素有两大类：

（1） 物理因素：热、紫外线、X射线、超声波、高压等等；

（2） 化学因素：强酸、强碱、重金属、变性剂等。

11．蛋白质溶液作为亲水胶体，其稳定性因素有哪些？它们是怎样起稳定作用的？

答：①蛋白质分子大小已达到胶体质点范围（颗粒直径在1～100nm之间），具有较大表面积。②蛋白质分子携带同种电荷，一种蛋白质在一定的pH环境（等

点pH除外）下，带有同种电荷，因相互排斥而不易沉淀。③球状蛋白质表面带有亲水基团，它们使蛋白质分子表面形成水化层，因而阻碍分

12、简述酶原激活以及消化道内酶原激活的意义

一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为酶原。在合适的条件下和特定的部位，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。

酶原激活的意义：酶原形式的存在及酶原的激活有重要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏，并保证酶在特定环境及部位发挥其催化作用。

13、什么是蛋白质的二级结构，主要有哪几种？

蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。 主要有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲四种。

14、什么是蛋白质一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？ 答：蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。

15、什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。

16、为什么说葡萄糖-6-磷酸是各个糖代谢途径的交叉点？

答：葡萄糖经过激酶的催化转变成葡萄糖-6-磷酸，可进入糖酵解途径氧化，也

可进入磷酸戊糖途径代谢，产生核糖-5-磷酸、赤藓糖-4-磷酸等重要中间体和生物合成所需的还原性辅酶Ⅱ；在糖的合成方面，非糖物质经一系列的转变生成葡萄糖-6-磷酸，葡萄糖-6-磷酸在葡萄糖-6-磷酸酶作用下可生成葡萄糖，葡萄糖-6-磷酸还可在磷酸葡萄糖变位酶作用下生成葡萄糖-1-磷酸，进而生成糖原。由于葡萄糖-6-磷酸是各糖代谢途径的共同中间体，由它沟通了糖分解代谢和合成代谢的众多途径，因此葡萄糖-6-磷酸是各个糖代谢途径的交叉点。

17、指出下列物质分别是哪种维生素的前体？（1）β-胡萝卜素；（2）麦角固醇；

（3）7-脱氢胆钙化醇；（4）色氨酸。

答：（1）维生素A；（2）维生素D2;（3）维生素D3;（4）维生素B5

18、核酸酶包括哪几种类型？

答：（1）脱氧核糖核酸酶（DNase）：作用于DNA分子。

（2）核糖核酸酶（Rnase）：作用于RNA小分子。

（1） 核糖外切酶：作用于多核苷酸链末端的核酸酶，包括3’-核酸外切酶和5’-

核酸外切酶。

（2） 核酸内切酶：作用于多核苷酸链内部磷酸二酯键的核酸酶，包括碱基专一

性核酸内切酶和碱基序列专一性核酸内切酶（限制性核酸内切酶）。

19. 在磷酸戊糖途径中生成的NADPH，如果不去参加合成代谢，那么它将如何进一步氧化？

答：葡萄糖的磷酸戊糖途径是在胞液中进行的，生成的NADPH具有许多重要的生理功能，其中最重的是作为合成代谢的供氢体。如果不去参加合成代谢，那么它将参加线粒体的呼吸链进行氧化，最终于氧结合生成水。但是线粒体内膜不允许NADPH和NADH通过，胞液中NADPH所携带的氢是通过转氢酶催化过程

进入线粒体的：

（1）NADPH + NAD+ → NADP+ + NADH

（2）NADH所携带的氢通过两种穿梭作用进入线粒体进行氧化：

a.α-磷酸甘油穿梭作用，进入线粒体后生成FADH2

b.苹果酸穿梭作用，进入线粒体后生成NADH。

20、某些植物体内出现对氰化物呈抗性的呼吸方式，试提出一种可能的机制。 答：某些植物体内出现对氰化物呈抗性的呼吸方式，这种呼吸形式并不需要细胞色素氧化酶，而是通过其他的对氰化物不敏感的电子传递体将电子传递给氧气。

21、体内高能磷酸化合物按键型分有哪些类型？请各举一例说明。

四种类型：磷氧键型、氮磷键型、硫酯键型、甲硫键型

①磷氧键型：ATP

②氮磷键型：磷酸肌酸

③硫酯键型：酰基CoA

④甲硫键型：S-腺苷甲硫氨酸

22、比较三种可逆性抑制作用的特点

①竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。

②非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降。

③反竞争抑制剂：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离

出产物。Km和Vmax均下降。

 

第二篇：生化题库简答题含答案

1.         解释单糖溶液的变旋现象。

2.         阐述生物膜模型及结构特点。

3.         阐述生物膜的两侧不对称性。

4.         阐述膜转运的不同方式。

5.         试述脂质的分类与结构特点。

6.         举例说明蛋白质在生命运动中，起着哪些重要生理功能？

7.         蛋白质由哪些元素组成？测定蛋白质含量以什么元素为标准？怎样计算？

8.         哪些氨基酸是极性的？哪些氨基酸是非极性的？

9.         什么是氨基酸的pK值？什么是氨基酸的pI值？二者有何区别？

10.     为什么几乎所有蛋白质在280nm处，均有强吸收？

11.     有哪些因素参于维持蛋白质的空间结构？

12.     简述α－Helix与β－Sheet的特点？

13.     什么是蛋白变性？变性蛋白有何特性？降解与变性有何区别？

14.     蛋白质的分离、纯化有哪些常用方法？简述各种方法的原理

15.     以血红蛋白为例，简述蛋白质空间结构与功能的关系。

16.     如何分析蛋白质的一般结构？用于一级结构分析的常见试剂有哪些？

17.     简述两类核酸的基本结构单位，主要组成，在细胞中分布的部位，基本单元以什么键相连？

18.     简述DNA双螺旋结构的特点

双螺旋结构是DNA二级结构最基本的形式，是在1953年由J.Watson和F.Crick提出的。DNA二级结构的主要形式有B－DNA、A－DNA、Z－DNA，其中，B－DNA是普遍形式。

19.     简述RNA有哪些主要类型，比较其结构与功能的特点。

RNA是以DNA为模板合成的单链线形分子，其mRNA具有聚腺苷酸的尾结构和甲基化鸟苷酸的帽子结构。tRNA二级结构呈三叶草结构。而　rRNA是细胞中核糖体的骨架。

RNA又分mRNA、tRNA、rRNA三种。

20.     对一双链DNA而言，如一条链(A+G)/(T+C)=0.7 则

互补链中（A+G)/(T+C)=？

在整个DNA分子中（A+G)/(T+C)=？

如一条链中（A+T)/(G+C)=0.7 互补链中(A+T)/(G+C)=？

在整个DNA分子中（A+T)/(G+C)=？

21.     写出DNA变性、复性和杂交的定义。

核酸的变性是核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢健断裂，变成单链结构的过程。

核酸的复性是变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链可以重新缔合成为双螺旋结构。

热变性的DNA单链在复性时并不一定与同源DNA互补链形成双螺旋结构，也可以与在某些区域有互补序列的异源DNA单链形成双螺旋结构，这叫杂交DNA分子

22.     简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及个性。

23.     酶的分类及其特点是什么？举例说明酶的国际系统命名法与酶的编号。

24.     称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1ml溶液测酶活，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位为每分钟产生1ug 酪氨酸的酶量，请计算:1)酶溶液的蛋白浓度及比活。2)每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。

25.     总结可逆抑制的类型与特点。并根据下表，作图判断抑制剂类型。

29.     什么是生物氧化？有何特点？

30.     简述两条呼吸链的组成，排列顺序及各组成成分的递氢、递电子机制。

31.     什么是底物水平磷酸化？什么是氧化磷酸化？有何不同？简述两条呼吸链中

32.     ATP的形成部位。什么是P/O比值？有何生物学意义？

33.     用化学渗透学说解析氧化磷酸化机制。

34.     乙醇发酵，糖酵解与有氧氧化有何不同？

35.     简述葡萄糖有氧氧化的反应过程，三阶段各产生几个ATP 生理意义，关键酶及重要调控因素。

36.     什么叫磷酸戊糖途径？该途径分几个阶段？各有何特点？有何生理意义？关键酶及重要调控因素。

37.     怎样由葡萄糖合成糖原？糖原如何分解为葡萄糖？为什么肌糖原不能直接分解为血中葡萄糖？

38.     什么是糖异生？丙酮酸、乳酸、甘油怎样转为葡萄糖？有何生理意义？什么是Cori循环？

39.     什么是光反应，什么是暗反应？什么叫Calvin循环？

40.     讨论血糖的来源与去路及恒定因素。

41.     阐述脂肪酸的生物合成与β-氧化的异同点和全过程。

42.     正常情况下酮体的生成有何生理意义？“酮尿症”的生化机制是什么？

43.     氨基酸脱氨有哪些方式？

44.     说明下列代谢过程及生理意义。

45.     联合脱氨作用

46.     腺嘌呤核苷酸循环联合脱氨*（简式）

47.     鸟氨酸循环

48.     蛋氨酸甲基转移循环 *

49.     简述糖、脂肪、氨基酸代谢的相互关系。

50.     比较三类聚合酶性质和作用的异同（DNA指导的DNA聚合酶，DNA指导的 RNA聚合酶，RNA指导的DNA聚合酶）。

51.     阐述原核生物RNA转录过程.

52.     阐述真核生物 mRNA的后加工特征.

53.     从分解代谢和合成代谢的调控机理来说明原核生物基因表达调节。

54.     何谓密码的简并性和变偶性？两者有何关系？

55.     阐述蛋白质生物合成的全过程。

56.     阐述糖、脂类、核酸与蛋白质代谢的关系。

57.     代谢调节在哪几个水平上进行？

58.     蛋白质的二级结构主要有哪些类型，其特点如何？

59.     简述血红蛋白的变构效应及DPG、 H+、CO2对血红蛋白氧亲和力的影响

（1）       Hb的变构效应

1．  ?氧合作用显著改变Hb的四级结构

2．  ?血红素铁的微小移动导致Hb构象的转换

（2）       DPG对血红蛋白氧亲和力的影响

（3）       H+、CO2对Hb氧亲和力的影响 (Bohr效应)

60.     酶抑制作用的类型和特点

抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。

根椐抑制剂与酶结合的情况分为三类：

竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制

61.     什么是呼吸链？它有哪些类型，P/O分别为多少？

NAD＋呼吸链：2.5体内大多数（如乳酸、丙酮酸、苹果酸等氧化）生物氧化都是以NAD＋为辅酶的脱氢酶作用而脱氢，经过呼吸传递，最终传给氧生成水。 

FAD呼吸链：1.5少部分脱氢酶（琥珀酸，脂酰CoA脱氢酶）的辅基是FAD，再将氢传给泛醌Q，呼吸链较短，释放能量也较少。

62.     描述磷酸戊糖的定义、部位和意义

也称磷酸戊糖途径 在细胞浆中进行 EMP途径和TCA循环是糖分解代谢的主要途径，HMS旁路是糖有氧分解的重要旁路之一（动物体中约有30%G经此途径分解）

63.     描述脂肪酸β－氧化的概念，场所和过程。

脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，既乙酰CoA，该过程称作β-氧化。线粒体，脱氢-水化-再脱氢-硫解

64.     简述在跨膜运送中主动和被动运送的区别

主动运送：耗能：ATP等高能化合物     逆化学梯度：浓度梯度和电化学梯度等

一般需要载体：PN（含酶PN），专一性、速度饱和性、方向性、选择抑制？

被动运送：取决于膜两侧运送物质的浓度差，受分子大小、电荷和在脂双层中的溶解性影响

65.     联合脱氨基作用的过程和意义

必要性和重要生理意义：在所有的脱氨酶中，仅谷氨酸脱氢酶活力最高，其余的却都很低，所以单依靠氧化脱氨等形式不能满足机体脱氨基要求，因此可借助联合脱氨作用迅速使各种不同AA脱掉氨基。实  质：以a - 酮戊二酸转氨 + 谷氨酸氧化脱氨

途径：谷氨酸途径  和  嘌呤核苷酸途径

66.     简述蛋白质二级结构类型及特点。

蛋白质主链折叠产生的，由氢键维系的有规则的构象。不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。常见的有：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等

67.     简述酶的系统命名法、系统编号和反应类型。

以酶催化的整体反应为基础，明确标明酶的底物及催化反应性质。

系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后“酶”。

国际酶学委员会，根据各种酶所催化反应的类型，将酶分为6大类，并以 EC X.X.X.X 表示。

第一位数字：表酶的类型归属

第二位数字：表酶的亚类，可表作用的基团；

第三位数字：表酶的亚亚类，可表受体；

第四位数字：表酶在亚亚类中的编号

所有酶的编号是唯一的。

68.     描述氧化磷酸化的概念和偶联机理

氧化磷酸化：在生物氧化过程中，底物脱出的氢或电子沿呼吸链向氧传递，逐步释放能量用于合成ATP的偶联过程称之。线粒体内膜的电子传递链是一个质子泵；在电子传递链中，电子由高能状态传递到低能状态时释放出来的能量，由基质泵出H+至内膜外侧（膜对H+是不通透），在内膜的外侧生成跨膜质子梯度和电位梯度；在膜内外势能差的驱动下，膜外高能质子沿着一个特殊通道（ATP酶的组成部分）跨膜回到膜内侧，质子跨膜过程中释放的能量，直接驱动ADP和磷酸合成ATP。

69.     描述糖的变旋现象和还原性本质

糖的开环和闭环结构，葡萄糖，在水溶液中存在四种环状结构，分别是α－D－吡喃型、β－D－吡喃型、α－D－呋喃型、β－D－呋喃型，正是由于其多种环状结构的存在，新配制的葡萄糖水溶液会出现变旋现象。

70.     糖异生的过程、部位、关键酶和意义

糖异生作用：非糖物质合成为葡萄糖或糖原的过程称之。

糖异生的部位：哺乳动物的肝中

糖异生的途径:基本上是糖酵解的逆过程，因EMP途径中大多催化反应是可逆的，只有三处激酶催化反应是不可逆的

71.     复述酮体概念、酮体代谢的生理意义和酮症产生机理。

脂肪酸β-氧化产物乙酰CoA,在肌肉中进入三羧酸循环，然后在肝细胞中可形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮这三种物质统称为酮体。在肝脏中有活力很强的生成酮体的酶，但缺少利用酮体的酶，在肝线粒体内的酮体循血流输送至全身肝脏把碳链很长的脂肪酸分裂成分子较小，易被其他组织用以供能的酮体，为肝外组织（肾脏，心肌，脑组织）提供可利用的能源

糖尿病－酮尿－酸中毒

72.     简述尿素合成的部位和全过程。

场  所：肝等线粒体或胞液中。

特  点：在正常情况下体内的氨主要在肝中合成尿素而解毒，只有少部分氨在肾以铵盐形式由尿排出。正常成人尿素占排氮总量的80%-90%，可见肝在氨解中起着重要作用。

大多数以a – 酮戊二酸作为氨基的受体；

由转氨酶催化，以磷酸吡哆醛为辅酶；

73.     写出20种基本氨基酸的中英对照名，并指出哪些是酸性氨基酸、哪些是碱性氨基酸以及哪些是芳香族氨基酸？

甘氨酸       Glycine  丝氨酸   Serine  苏氨酸   Threonine 半胱氨酸   Cysteine

甲硫氨酸   Methionine 丙氨酸       Alanine  缬氨酸       Valine 亮氨酸       Leucine

异亮氨酸   Ileucine   天冬氨酸  Aspartate   谷氨酸      Glutamate 天冬酰胺  Asparagine

谷酰胺      Glutamine 赖氨酸  Lysine  精氨酸  Arginine苯丙氨酸   Phenylalanine

酪氨酸Tyrosine   色氨酸 Trytophan组氨酸  Histidine  脯氨酸       Proline

78. 工业上以淀粉为原料 利用微生物发酵来生产酒精 请按顺序写出这一生产过程中所产生的中间产物。（注：淀粉在淀粉酶作用下分解为葡萄糖）

79. 蛋白质盐溶和盐析的生化原理。

80. 简单酶促反应米氏动力学方程（拟稳态学说）的推导。

81. 光合酸化作用偶合的化学渗透机制。

82. 利用生物膜的流体镶嵌模型说明其为什么具有流动性。

83. 生物膜上Na+/K+－泵的生化原理。

84. 温度对酶促反应速率影响的规律及生化机理。

85. PCR反应的步骤和技术原理。

86.   蛋白质有机溶剂沉淀分离的原理。

87.   阐述酶促反应高速率（高效）的其中五种机制。

88.   氧化磷酸化作用偶合的化学渗透机制。

89.   SDS－蛋白质电泳的技术原理。

90.   以乙酰辅酶A为底物合成软脂肪酸的代谢途径及能量变化。

91.   别构酶与非别构酶的动力学差异及其原因。

92.   简述糖酵解的过程、部位和意义

93.   描述电子传递的场所、结果和类型

94.   描述β-脂肪酸氧化过程，场所和意义。

95.   简述酶抑制作用的类型

96.   简述联合脱氨基作用的类型和意义。

97.   描述蛋白质二级结构的定义、类型及特点

98.   简述糖有氧氧化的过程、部位和意义

糖有氧氧化过程共分为三个阶段。第一阶段：葡萄糖分解成丙酮酸，同糖酵解反应；第二阶段：丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰CoA；第三阶段：三羧酸循环。（1）糖的有氧氧化的基本生理功能是氧化供能。在有氧条件下，每克分子葡萄糖彻底氧化时，可净生成36或38克分子ATP，与糖酵解只生成2克分子ATP相比，约多18～19倍。（2）三羧酸循环是体内糖、脂肪和蛋白质三大营养物质分解代谢的最终共同途径。 （3）三羧酸循环也是糖、脂肪和氨基酸代谢联系的通路。

99.   描述酶活性的调节类型

酶活性的调节

酶的变构调节

酶原激活

酶的共价修饰和级联系统

反馈与前馈作用

能荷的调节

底物水平的调节

酶水平的调节

辅助因子的调节

100.  简述主动和被动运送的区别

被动运送是物质从高浓度一侧，顺浓度梯度的方向，通过膜运送到低浓度一侧的过程，这是一个不需要外界供给能量的自发过程。而物质的主动运送，是指细胞膜通过特定的通道或运载体把某种分子(或离子)转运到膜的另一侧去。这种转运有选择性，通道或运载体能识别所需的分子或离子，能对抗浓度梯度，所以是一种耗能过程。

101.  复述酮体概念，酮体代谢生理意义和酮症产生机理。

酮体（acetone body）：在肝脏中，脂肪酸的氧化很不完全，因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。

102.  描述尿素合成的部位和全过程。

①尿素合成的部位：肝脏是生成尿素的主要器官（证据：详读教材）

②尿素生成的机制和鸟氨酸循环  

步骤：a. 氨基甲酰磷酸的合成b. 瓜氨酸的合成c. 精氨酸的合成d. 精氨酸水解生成尿素

103.  酶的调节类型：

别构效应的调控：别构酶

可逆共价修饰调控：共价调节酶，催化性质受到小基团的共价修饰而发生显著变化；

酶原激活：酶原在一定条件下去掉一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生一定的变化，才能显出活性；

激促蛋白质或抑制蛋白质的调控：结合专一性的蛋白质后，酶的活性受到控制；

104.  脂肪酸氧化的类型和β-氧化的部位和反应过程。

饱和（奇数和偶数碳）脂肪酸氧化：α-、β-、ω-oxidation

不饱和脂肪酸氧化

105.  脂肪酸的β-氧化在线粒体中进行，脂酰CoA在线粒体的基质中进行氧化分解。每进行一次?-氧化，需要经过脱氢、水化、再脱氢和硫解四步反应，同时释放出1分子乙酰CoA。反应产物是比原来的脂酰CoA减少了2个碳的新的脂酰CoA。如此反复进行，直至脂酰CoA全部变成乙酰CoA。

106.  描述蛋白质的高级结构。

蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)：由两条或两条以上的各具有三级结构的多肽借非共价键聚合而成的特定构象称为蛋白质的四级结构。

蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的特定构象，包括主链和侧链在内所有原子的空间排布，但不包括不同肽链间的相互关系。

蛋白质的二级结构：蛋白质主链折叠产生的，由氢键维系的有规则的构象。不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。

107.  请描述蛋白质的四级结构：

一级结构：AA顺序

二级结构：主干的空间走向

三级结构：肽链在空间的折叠和卷曲形成的形状，所有原子在空间的排布。

四级结构：多条肽链之间的作用。

108.  何为调节酶？酶活性的调控作用有哪几种类型？

调节酶：在代谢途径中酶活力可以被调节控制，对代谢水平起调节作用的酶
酶活性的调控作用：

抑制调节
共价修饰调节
反馈调节
酶原调节
激素调节

109.  酮体代谢的定义、部位和意义　

110.  乙醛酸循环的定义、部位和意义　

111.  磷酸戊糖的定义、部位和意义