最新的生物化学考点大总结（绝对内部资料）

一·选择填空

1.蛋白质分子中的主要化学键是：肽键。

1.蛋白质的变性是由于：蛋白质空间构象的破坏。

2.只存在于RNA，而不存在于DNA的碱基是：尿嘧啶。 胸腺嘧啶

3.核酸对于紫外线的最大吸收峰在：260nm附近。

蛋白质 280

4.双链DNA热变性后：双链变成单链。

5.竞争性抑制剂对酶促反应的影响的特性：Km上升，Vm不变。

6.辅酶NADP+分子中含有的B族维生素：尼克酰胺。

7.酶的高效催化效率是因为酶能：降低反应的活化能。

8.糖酵解过程的终产物是：丙酮酸。

9.辅酶与辅基的主要区别是：与酶蛋白结合的紧密程度不同。

10.三羧酸循环的第一步反应产物是：柠檬酸。

11. 1 mol 葡萄糖经有氧氧化可产生ATP摩尔数为：36――38。

12.参与尿素循环的氨基酸是：鸟氨酸。

13.原核生物起始tRNA是：酰甲硫氨酰tRNA。

14.蛋白质的生物合成方向是：从N端到C端。

15.原核生物基因转录起始的正确性取决于：RNA聚合酶的q因子。

16.绝大多数真核生物mRNA5’-端有：帽子结构。

17.脂酰CoA的B-氧化过程顺序是：脱氢，加水，在脱氢，硫解。

18.翻译是从mRNA的：5’端向3’端进行。

19.氨基酸在等电点时，主要以两种形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以（负）离子形式存在；在pH<pI的溶液中，大部分以（正）离子形式存在。

20.磷脂双分子层的特点是：含有一个（极性）的头部和两个（非极性）的尾部。

21.酶活性中心必需基团可分为：（催化）基团和（结合）基团。

22.三碳糖，六碳糖和七碳糖之间可相互转变的糖代谢途径称为（磷酸戊糖途径）。

23.每一个脂肪酸被活化为脂酰CoA需要消耗（2）个高能磷酸键。

24.一分子十八碳长链脂酰CoA可经（8）次B-氧化生成（9）个乙酰CoA。

25.酮体是指（乙酰乙酸），（B-羟丁酸）和（丙酮）。

26.糖的异生作用是指由（非糖物质）转变成葡萄糖或糖原的过程。

27.同工酶是指能催化（反应相同），但由不同（基因）编码的一组酶。

28.全酶由（辅酶）和（蛋白）组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中（蛋白）决定酶的专一性和高效性，（辅酶）传递电子，原子或化学基团的作用。

二·名词解释

1.酶的比活力：每分钟每毫克酶蛋白在25摄氏度下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。

2.中心法则：遗传信息从DNA到RNA再到蛋白质的传递过程。

3.底物水平磷酸化：底物在被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关。

4.单体酶：仅由一条多肽构成的酶分子。

5.呼吸链：有机生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步传递过程中释放能量被集体用于合成ATP，以作为生物体能量的来源。

6.酮体：是指脂肪酸在肝脏中氧化产生的，包括乙酰乙酸，B-羟丁酰，和丙酮。

7.等电点(isoelectric point, pI)：当调节溶液的pH时，使aa所带净电荷为零,此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

8.氧化磷酸化：利用生物氧化过程释放的自由驱动ADP磷酸化形成ATP的过程，称为氧化磷酸化。

9.DNA溶解温度：DNA热变性时，其紫外吸收增加值到达总增加值一半时的温度，称为DNA的变形温度。她有点像晶体的熔融，所以又叫DNA的熔解温度。

10.回生：淀粉的稀溶液在低温下精致一段时间后，溶液变浑浊，溶解度降低，淀粉粒沉淀析出。如果溶液浓度比较大，则沉淀物可以形成硬块而不再溶解，也不易被酶作用，这种现象叫做回生。

11.酶的活力单位：是指酶在最适条件下，单位时间内底物的减少量

或产物的生成量。

12.生物化学：是从物质的角度,在分子的水平,主要用化学的方法研究生命本质一门科学。

13.生物大分子：以某些基本结构单位按一定顺序 和方式连接起来的大分子

14.代谢通路:体内物质代谢是一系列化学反应在特异酶促催化下,以一定的速度有组织.有秩序.一个接一个依次衔接起来的连续酶促化学反应叫~ ~

15.代谢通路酶系: 催化同一代谢途径的一系列酶叫~ ~

16.限速酶：代谢过程都是连续的酶促反应,决定代谢途径反应总速度的是其中几个关键反应,催化该关键反应的酶。特点: 1. 通常是催化不可逆单向反应的酶。2. 多为代谢途径中的第一步。 3. 反应速度最慢

17.区域化：真核细胞有许多内膜系统,形成各种胞内区域。 各种代谢途径的酶系存在于一定的亚细胞结构中.意义:使代谢通路各行其道,互不干扰,提高反应速度

18.蛋白质(protein)：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。

19.肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。

20.模体：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体(motif)。

21.蛋白质的亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。

22.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain) 。

23.协同效应：

一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。

如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity)

24.变构效应：蛋白质空间结构的改变导致其功能的变化，称为变构效应。

25.蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

26.复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)

27.核 酸(nucleic acid) ：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。

28.基因从结构上定义，是指DNA分子中的特定区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。

29.DNA的变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链

的过程。

三·问答论述

代谢路径的复杂性.统一性.协调性.高效性

同一物质代谢路径的多向性:即一种物质往往可以进入不同的代谢路径,如分解代谢或合成代谢.

1. 蛋白质具有重要的生物学功能

1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用

3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储

5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递

7) 有机体的组成部分 8) 凝血

2.蛋白质的层次结构，每种结构层次的概念及特点。以及维持蛋白质结构的主要化学键有哪些？

一级结构(primary structure)指的是氨基酸序列，肽键是主要的化学键；二级结构(secondary structure)是指在局部肽段中相邻氨基酸的空间关系，不涉及氨基酸残基侧链的构象，主要作用力是氢键；三级结构(tertiary structure)是整个多肽链的三维构象，其形成和稳定靠次级键――疏水键，离子键，氢键，范德华力等；四级结构(quaternary structure)是指能稳定结合的两条或两条以上多肽链的空间关系，各亚基间的结合力主要是疏水键。

维持蛋白质结构的主要化学键有共价键，二硫键，氢键，疏水键，离子键，范德华力，配位键，酯键。

3.不对称碳原子：连有四个不同基团的碳原子。

具有不对称碳原子的氨基酸具有的性质：旋光性。

4.三种RNA的生物功能、

mRNA是信使RNA，它将DNA上的遗传信息转录下来，携带到核糖上，在那里以密码的方式控制蛋白质中氨基酸的排列顺序，作为蛋白质的直接模板。rRNA核糖体RNA，与蛋白质共同构成核糖体，核糖体不仅是蛋白质合成的场所，还协助或参与蛋白质合成的起始。 tRNA是转运RNA，与合成蛋白质所需的单体：氨基酸形成复合物，将氨基酸转运到核糖体中mRNA的特定位置。

3.影响酶活性的因素：底物浓度，酶的浓度，温度，pH，激活剂，抑制剂，离子强度，介电常数。

4.酶与一般催化剂的共性与个性：

共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的平衡点；本身在化学反应前后也不改变；可降低反应的活化能。

个性：酶的催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，火力手条件的调节控制，活力与辅助因子有关。

 

第二篇：食品生化考点总结

食品生物化学考点总结

（课件上老师就画出来这么多，第四章我再去问问，第十章老师说她上课时候讲了就没给画，时间仓促，难免出错，大家集体校对哈~有什么新信息我会及时通知给大家）

第一章

1．糖的概念、构型

2．低聚糖

3．双糖（还原型、非还原型）

4．变旋现象

第二章

1．脂肪酸的分类、熔沸点

2．高等动植物脂肪酸的共性

3．甘油脂类的水解皂化、氢化卤化、氧化酸败

4．生物膜化学组成、特点、功能（测试题：如何调节生物膜流动性）

第三章

1．N的含量平均为16%

2．必须氨基酸（8个）

3．氨基酸的味道、紫外吸收特性

4．等电点计算（判断给定氨基酸的酸碱性）

5．多肽链的消旋化

6．蛋白质的一二级结构

7．蛋白质分子中的共价键与次级键

8．蛋白质的分子结构与功能的关系

9．蛋白质的交替性质

10．蛋白质的两性解离及等电点

11．电泳速度

第四章（内容不全）

1．核酸的结构特点

2．核算的紫外吸收特性、增色效应、减色效应

3．氨基酸的变性、复性、分子杂交

4．融解温度Tm与什么有关

第五章

1．酶的概念

2．酶与化学催化剂的不同之处

3．酶的组成（酶蛋白、辅因子分别决定什么）

4．酶的活性中心

5．板块学说、诱导契合学说、中间产物学说

6．酶的活力单位、比活力

7．米氏常数的意义、方程

8．竞争性、非竞争性抑制作用特点

9. 酶的作用机理

第六章

1．生物氧化的概念、特点

2．呼吸商、呼吸强度

3．生物氧化中物质氧化的方式

4．CO2 、H2O的形成

5．呼吸链

6．线粒体内两条重要呼吸链

7．两种穿梭作用

8．底物水平磷酸化、氧化磷酸化

9．氧化磷酸化偶联部位

第七章

1．糖酵解、三羧酸循环全部内容

2．磷酸戊糖途径意义

3．糖原分解定义

4．脱枝酶的作用

5．水解两种糖苷键的酶分别是什么

6．肌糖原为什么不能直接分解为葡萄糖

第八章

1．脂肪动员

2．脂肪酸氧化分解主要途径

3．β氧化步骤

4．单不饱和脂肪酸的氧化

第九章

1．氨基酸代谢库

2．血氨的来源与去路

3．氨基酸的脱羧基、脱氨基作用

4．尿素的生成、反应小结

5．氨基酸、脂肪、糖之间的联系

6．一碳单位、载体

7．SAM为体内甲基的直接供体

8．PAPS为活性硫酸，是体内硫酸基的供体

9．嘌呤核苷酸的合成代谢

10．从头合成途径定义、合成部位

11．嘌呤碱合成的元素来源

12．嘌呤核苷酸的补救合成途径

13．嘌呤核苷酸的分解代谢产物

第十章（老师没给总结）

1．复制、转录、翻译

2．有论述题