生物化学教学总结

高一是中学生学习非常重要的时期，是培养兴趣、扎实基础，发展能力的关键阶段，这一阶段的起始教学直接影响高中三年的学习，因此，本学科的教学必须做到常常总结和反思，才能在不断提高教师的教学技能和思想觉悟的基础上，发展学生的认知水平与技能水平。随着期末的到来，一学期的教学工作也接近尾声了。回顾这学期本学科的教与学，虽然基本上按时地完成了教学计划，取得了一定的成果，但缺点和不足也是不容回避的，现将工作总结如下：

一、教学目标完成情况

在教学方面，本人平时做好了钻研教材、认真备课，不但备学生而且备教材备教法，根据教材内容及学生的实际，设计课的类型，拟定采用的教学方法，并对教学过程的程序及时间安排都作了详细的记录，认真写好教案。每一课都做到“有备而来”，每堂课都在课前做好充分的准备，课后及时对该课作出总结，写好教学反思，并认真按搜集每课书的知识要点，归纳成集。

在上课过程中，在了解学生原有知识与技能水平的基础上讲授重难点，组织好每一节的课堂教学，增强上课技能，提高教学质量。为了使课堂上的讲解线索清晰，层次分明，言简意赅，深入浅出，我在课堂上特别注意调动学生的积极性，加强师生互动，充分体现学生的主体性，让学生学得容易，学得轻松，学得愉快，让学生在教师的引导下主动地参与到学习中来。

此外，及时布置与批改作业、课后辅导、听课、评课等工作也同步进行，并借助各种学习渠道广泛收集课堂素材以形成比较完整的知识结构，一方面可以使学生学有所得，不断提高，另一方面也可以帮助自己不断提高自己的教学水平和思想觉悟，并顺利完成教育教学任务。

在教学成绩方面，依据本学科在开学初制定的教学计划，让学生掌握人体主要化学物质的组成、结构、性质和功能，熟悉人体物质代谢的主要过程及生理意义，了解生物化学与人体健康之间的密切关系，具备科学的思维方法以及理论联系实际的工作作风，具备良好的人际交往、沟通能力和团队意识，认识到科学是一个过程，进而培养科学的世界观与人生观。经过一学期的学习，大多数学生基本上达到了最基本的教学目标，掌握了学习生物化学的方法，自学再生能力得到了某种程度的提高，但由于环境条件的制约，缺乏大环境的熏陶，学生的成绩还参差不齐，具体表现在少数后进生虽然知识上掌握了该学科的相关理论基础，但能力方面还有所欠缺，有待发展与提高，因此整体成绩提高得不快，有些甚至不尽人意，这有待今后工作中不断的探索、借鉴与完善。

二、教师自我发展情况

21世纪是生命科学的世纪，生物学知识日新月异，发展很快，随着课程改革的推进，

对教师的素质要求更高。为了使教学工作有目的、有计划、有组织地开展，根据本校的实际条件和学生的实际情况，在充分了解学生的知识、能力基础上，按照学校的各项要求，立足现在，放眼未来，提高教师的教以利于学生的学，教师应在自己已有的水平上不断地进步和提高，才能跟上教育改革的步伐。因此，在教师的自我发展方面，学习新的理念是最基础的内容，也是一种不能中断的学习。

在备课过程中，我在熟悉教材的基础上，不断查阅资料，不断更新教学理念，并在教学中实施。为了赶上时代步伐，我在讲授教材内容的基础上，还经常上网查阅资料，了解现代生物学新成果、新观念。但由于初上讲台，教学技能与策略都不够熟练，所以这方面得虚心向老教师请教，取长补短的同时，根据自己的教学特点，形成自己独特的教学风格和特色。

三、存在的问题与反思

现在班级存在的问题是后进生的学习，没兴趣、听不懂、不想听是他们普遍表达的观点，如何培养后进生对本学科的学习兴趣，提高他们的成绩是耽误之急，也是一个长期的工作。要提高后进生的成绩，首先要解决他们心结，让他们意识到学习的重要性和必要性，使之对学习萌发兴趣。要通过各种途径激发他们的求知欲和上进心，让他们意识到学习并不是一项任务，也不是一件痛苦的事情。而是充满乐趣的，从而自觉的把身心投放到学习中去。这样，后进生的转化，就由原来的强制学习转化到自觉的求知上来。在此基础上，再教给他们学习的方法，提高他们的技能。并认真细致地做好查漏补缺工作。后进生通常存在很多知识断层，这些都是后进生转化过程中的拌脚石，在做好后进生的转化工作时，要特别注意给他们补缺，把他们以前学习的知识断层补充完整，这样，他们就会学得轻松，进步也快，兴趣和求知欲也会随之增加。

以上几点是我本学期在工作中的总结，有所得，有所不足。今后我定会在教学中不断改进，以适应教育改革的新浪潮，努力使学生的成绩在原有的基础上有更大的进步。

 

第二篇：生物化学总结

生物化学总结

（维生素功能与结构式未写）

糖化学

1. 生物化学：以生物体为研究对象，利用物理，化学或生物学的原理和方法，了解生物体的物质组成，结构以及物质和能量在体内的化学变化过程；同时研究这些化学变化与生物的生理机能和外界环境的关系，从分子水平探讨和揭示生命的奥秘。

2. 糖：一类多羟基醛或多羟基酮，以及能够水解生成多羟基醛或多羟基酮的有机化合物及其相关的衍生物。

3. 符合Cx(H2O)y分子式的可以不属于糖类，如甲醛，乙酸，乳酸；不符合此式的可以属于糖，如鼠李糖（C6H12O5）,脱氧核糖（C5H10O4）。

4. 单糖：不能再被水解为更小分子的糖。如葡萄糖，果糖，半乳糖，木糖，脱氧核糖等。

5. 寡糖：由两个或两个以上（通常指2-10个）糖单元相连而成，水解后可生成单糖。如蔗糖，麦芽糖，乳糖等。

6. 多糖：由多个单糖分子脱水聚合而成，可呈支链或者有分支的长链，是一种分子结构复杂且单体分子数目庞大的糖类物质。如淀粉，糖元，纤维素，壳多糖，

7. 黏多糖：含氮的不均一多糖，化学组成为糖醛酸和乙酰氨基己糖交替排列，有时含硫键，又称糖胺聚糖。如肝素，硫酸皮肤素，硫酸软骨素，透明质酸。

8. 糖蛋白：由比较短的通常具有分支的寡糖链与蛋白质共价相连构成的缀合物分子。

9. 蛋白聚糖：一种以较长而不分支的糖胺聚糖为主体，在糖的某些部位共价结合若干肽链而生成的复合物。

蛋白质化学

1. 蛋白质变性：通过某些物理或化学因素的作用，使蛋白质天然的空间构象破坏，从而引起蛋白质生物学活性丧失，若干理化性质的改变。变性作用的实质是维持蛋白质分子高级结构的次级键和二硫键被破坏，引起天然构象的解体，但维持主链的共价键-肽键并未被打断，即一级结构保持完好。

2. 蛋白质：有许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。蛋白质是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。参与了几乎所有的生命活动过程。

3. 蛋白质的分类：

1) 根据蛋白质分子的组成成分分类：单纯蛋白质，缀合蛋白质（糖蛋白，脂蛋白，核蛋白，磷蛋白，金属蛋白，黄素蛋白，血红素蛋白，膜蛋白）

2) 根据溶解度分类：清蛋白，球蛋白，谷蛋白，谷醇溶蛋白。组蛋白，鱼精蛋白，硬蛋白.

3) 根据分子形状分类：球状蛋白质，纤维状蛋白质。

4) 根据蛋白质的生物学功能分类：活性蛋白质，非活性蛋白质。

4. 蛋白质的功能：

1) 生物催化功能

2) 结构功能：作为有机体的结构成分，为细胞和组织提供强度和保护。胶

原蛋白。

3) 转运功能：某些蛋白质能转运特定的物质。血红蛋白。

4) 运动功能：某些蛋白质赋予细胞收缩或运动的能力。 肌球蛋白。

5) 营养和贮存功能：贮藏氨基酸的功能，作为生物体的养料和胚胎或幼儿

生长发育的原料。卵清蛋白。

6) 调控功能：许多蛋白质能调节或控制细胞的生长，分化和一转信息的表

达、胰岛素。

7) 保护和防御功能：高等动物的免疫反应是机体的一种保护和防御机能，

抗体。

8) 接受和传递信息功能：视紫红质。

5. 20中氨基酸：丙氨酸（Ala），甘氨酸（Gly），缬氨酸（Val），亮氨酸（Leu），异亮氨酸（Ile），丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr），半胱氨酸（Cys），甲硫氨酸（Met），天冬氨酸（Asp），谷氨酸（Glu），赖氨酸（Lys），精氨酸（Arg），天冬酰胺（Asn），谷氨酰胺（Gln），苯丙氨酸（Phe），色氨酸（Trp），酪氨酸（Tyr），组氨酸（His），脯氨酸（Pro）。

6. 必需氨基酸：人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，缬氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苏氨酸，蛋氨酸，赖氨酸，色氨酸，苯丙氨酸。

7. 等电点：氨基酸处于正，负电荷数目恰好相等，即静电荷为零的碱性离子状态，此时溶液的PH为该氨基酸的等电点。

8. 一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而成的化合物叫肽，形成的键叫肽键，又称为酰胺键。

9. 肽是两个或两个以上氨基酸通过肽键共价接连而成的聚合物，为常称肽链。

10.蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，又被称为氨基酸序列，在有二硫键的蛋白质中，一级结构也包括二硫键和其配对方式。

11.蛋白质的二级结构：多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链 部分的构象。具有规则构象和不规则构象。规则构象的二级结构是一段连续肽单位中具有同一相对取向，可以用相同构象来表征，构成一种特征的多肽链线性组合，主要形式包括a螺旋，?折叠和?转角。二级结构中不规则构象主要是无规则卷曲。

a螺旋：多个肽键平面通过a-碳原子旋转相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。氢键是稳定a螺旋的主要化学键。

?折叠：由两条肽链或一条肽链内的各肽段之间的C=0与N-H形成氢键而构成的，它是一种肽链相当伸展的重复性结构，可分为平行式和反平行式两种类型。

12.蛋白质分子的三级结构：蛋白质的a螺旋，?折叠和?转角等二级结构受侧链和各主链构象单元间的相互作用，从而进一步弯曲，折叠成具有一定规律性的三维空间结构。三级结构的形成使肽链中所有原子都达到空间上的重新排布，原来在一级结构顺序排列上相距很远的氨基酸残基可能在特定区域内彼此靠近。

13.结构域：主要存于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的，在空间上可以明显区分的三级折叠实体。结构域是蛋白质三级结构的基本单元，结构域之间以共价键连接。

14.蛋白质分子的四级结构：在压基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定空间结构。四级结构的球状蛋白质往往由几个被称为亚基的

单位组成，也被称为单体。

15.血红蛋白分子病：分子病是指由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，从而造成生物体生理功能变化而引起的疾病。镰刀形红细胞贫血患者血液中，存在许多新月状或镰刀状的血红细胞，这种异形细胞比正常细胞脆弱，容易发生溶血，从而曹成严重贫血，还会堵塞小血管而伤及多种器官。原因是患者血红蛋白（HbS）与正常人血红蛋白（HbA）?亚基中有一个氨基酸残基不同（Glu-Val）。

16.蛋白质组学：检测一个细胞或一种材料在一个特定条件下含有的所有的蛋白质，进而了解他们的功能的学科；将组织或者细胞中的蛋白质作为一个系统来研究；内容是系统生物学，重点研究作为一个大系统或部分网络的组成的多个蛋白质的单一组分。

17.为什么要在奶粉中使用三聚氰胺？ 在食品制作需要检查蛋白质含量，但是直接测量蛋白质含量技术上比较复杂，成本也比较高，不适合大范围推广，所以使用凯氏定氮法通过食品中氮原子的含量来间接推算蛋白质的含量。也就是说，食品中氮原子含量越高，这蛋白质含量就越高。

关键是含氮量很高，生产工艺简单、成本很低，给了掺假、造假者极大地利益驱动，有人估算在植物蛋白粉和饲料中使蛋白质增加一个百分点，用三聚氰胺的花费只有真实蛋白原料的1/5。所以“增加”产品的表观蛋白质含量是添加三聚氰胺的主要原因，三聚氰胺作为一种白色结晶粉末，没有什么气味和味道，掺杂后不易被发现等也成了掺假、造假者心存侥幸的辅助原因。

四．酶化学

1. 酶：一类由生物活细胞产生的具有催化功能的生物大分子。

2. 酶的特性：

1) 专一性：大多数酶只能作用于一种底物或一类结构相似的物质，催化一种或

一类反应的性质。分底物专一和立体异构专一。

2) 高效性：酶具有极高的催化效率，酶参与的催化反应比非催化反应高108-1020

倍。

3) 作用条件温和性：酶催化的最适条件几乎都是温和的温度及非极端的PH。

3. 必需基团：存在于酶蛋白中一定部位，决定酶催化作用的化学集团； 直接与底物结合的基团为结合基团。

促进底物发生化学变化的基团为催化基团。

酶的活性部位：酶分子上直接参与底物结合及催化作用的的必需基团。

4. 别构部位：酶分子除了活性中心外，还有一个或几个可与非底物的化学物质非共价结合的部位。

别构剂：与别构部位结合的物质。

别构效应：当别构剂结合到酶的别构部位时，可以改变酶的构象，增加或降

低底物与酶分子活性部位的亲和力，进而改变酶的活性的调节作用。

5. 同工酶：催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质均不相同的一组酶。可分为基因型同工酶和翻译后同工酶。

6. 诱导契合学说：酶分子具有一定的柔软性，当底物与酶结合时，产生了相互诱导作用，引起酶构象发生微妙变化，催化基团转到有效的作用位置，引起高效的催化反应。酶的专一性不仅取决于酶和底物的结合，也取决于酶的催化基团有正确的取位。

7. Km值的物理意义是酶催化反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度。 8. 酶的抑制作用：许多化合物可以和酶相互作用，以可逆的或不可逆的方式与酶结合，这些物质并不引起酶的变性，但会使酶活性中心的结构和性质发生变化，从而引起酶活力下降或丧失的作用。

不可逆抑制作用：抑制剂通过共价键牢固地结合到酶活性中心的必需基团或靠近活性部位的氨基酸残基上，使酶活性永久性的丧失，不能用透析或超滤的方法除去抑制剂而恢复酶活性。

可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合，一般用透析，超滤，凝胶过滤等方法可除去抑制剂而恢复酶活性。

1） 竞争性抑制作用：抑制剂的结构与底物非常相似，因此抑制剂可以与底物竞争酶的活性部位，从从而阻止底物与酶的结合，减少了酶与底物的作用机会，降低了酶的活力。可以通过增加底物浓度得以解除。

2）非竞争性抑制作用：有些抑制剂可与底物同时结合到同一酶的不同部位，形成不能分解的抑制剂，底物和酶的复合物（EIS），所以导致催化活性降低。强弱主要取决于抑制剂的绝对浓度，用增大底物浓度的方法不能解除抑制作用

3）反竞争性抑制作用：有些抑制剂只有当酶与底物结合后才能与ES复合物结合形成ESI，形成的ESI三元复合物不能进一步分解为产物，因此对酶的催化作用产生抑制作用。

9. 酶活力：是指酶催化一定反应的能力，可以说是酶催化反应的速率。

酶活力单位：指在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。

比活力：在特定条件下，单位质量的酶蛋白所具有的活力。

核酸化学

1. 核酸是一种多核苷酸，它的基本结构单位是核苷酸。脱氧核糖核苷酸聚合生成DNA，核糖核苷酸聚合生成RNA。

遗传信息基本上贮存于DNA中。

RNA主要分成三类

1) 信使RNA（mRNA）：将DNA的遗传信息传递到蛋白质的合成场所以指导多

肽链的合成；

2) 转移RNA（tRNA）：在蛋白质的生物合成过程中起着转运氨基酸到核糖体

的作用；

3) 核糖体RNA（rRNA）：位于核糖体内，参与蛋白质的生物合成及其特定构

象形成的过程。

2. 含氮碱基分为嘌呤碱基和嘧啶碱基两种

嘧啶碱基有胞嘧啶（C），尿嘧啶（U），胸腺嘧啶（T）

嘌呤碱基有腺嘌呤（A），鸟嘌呤（G）

3. ATP是最重要的高能化合物（三磷酸腺嘌呤核苷）

ADP，ATP与生物机体的能量转化有关（ATP参与RNA的合成）。GPT参与蛋白质和腺嘌呤的生物合成。

4. DNA：由数量极其庞大的4种脱氧核糖核苷酸（脱氧腺嘌呤核苷酸，脱氧鸟嘌

呤核苷酸，脱氧胞嘧啶核苷酸，脱氧胸腺嘧啶核苷酸）通过3',5'?磷酸二脂键连接起来的直线形或环形多聚体。

5. DNA的一级结构指构成DNA的脱氧核苷酸的排列顺序。（没有侧链）

6. DNA的二级结构指DNA双螺旋结构：DNA分子通常有两条脱氧核糖核苷酸链组

成，两条链相互平行但走向相反，以右手螺旋形式绕同一根中心轴盘旋成双螺旋结构；两条链上的碱基互补配对。

7. 基因组：生物体的单倍体细胞核，细胞器或病毒粒子所含的全部DNA分子或

RNA分子的总和。

8. RNA一级结构：多核苷酸链中核糖核苷酸的排列顺序。

9. tRNA的二级结构：形状类似三叶草的模型。分为氨基酸接受区（氨基酸臂），

二氢尿嘧啶区，反密码区（由7个核苷酸残基组成，反密码环中间有三个连续的碱基组成反密码子，与mRNA上相应的密码子碱基互补）T ?C区，额外环（可变区）。

10.tRNA的三级结构：像一个倒写的字母L（）

11.核酸的变性：在一定理化因素的作用下，核酸双螺旋碱基之间的氢键断裂，空间结构被破坏，形成单链无规则线团状态，称为变性。变性过程中，核酸的空间构象被破坏，理化性质发生改变。生物活性部分或全部丧失。

维生素

1. 维生素：是一种生物体内只需微量就能对机体起作用的不可缺少的有机营养素。对有机体的生长、生理机能的调节起着十分重要的作用。

2. 水溶性维生素：B族维生素，维生素C。（能溶于水，不溶于脂肪，乙醇，氯 仿等有机溶剂。在体内不能大量贮存，易从尿中排出体外，一般无毒性。） 脂溶性维生素：维生素A,D,E,K。（能溶于脂肪，乙醇，氯仿等有机溶剂，不溶于水：化学组成仅含碳氢氧；在食物中与脂肪共同存在，随脂肪酸败而破坏，排泄效率低，摄入过多时可在体内蓄积产生毒性。）

3. 哺乳类垂体后叶激素有加压素（VP，血管升压素），催产素（OT），它们都是九肽，只有3位，8位的氨基酸不同，加压素能促进小动脉收缩，使血压升高：还可调节体内水代谢，又成为抗利尿激素。催产素可促进子宫和乳腺的平滑肌收缩。

脂质和生物膜

1. 脂质按化学组成可分为单纯脂质，复合脂质，萜类和类固醇，脂质衍生物和 结合脂

按是否只含甘油和脂肪酸，分为真脂和类脂。真脂主要为甘油三脂，其他为类脂。

按在水中和水界面上的行为不同，分为非极性和极性。

2. 脂质的功能：

1) 脂质中的脂肪是生物体内主要的能量贮存物质和重要的代谢燃料，

在能量转化与运输中有重要的作用，能在体内氧化功能。

2) 机体表面的脂质物质可作为生物体对外界的屏障，能够防止机体热

量的散失和防止机械损伤，因此起到保护作用。

3) 脂质物质有助于食物中脂溶性维生素的消化和吸收。

4) 脂质是构成细胞生物膜系统的主要组成物质。

4. 脂酰甘油类：脂肪酸与丙三醇作用所形成的酯。

必需脂肪酸：人和动物体不能合成或合成量不能满足机体需要的，必须有食物供给的脂肪酸。

5. 磷脂：含有磷酸基团的复合脂，是生物膜的重要组成部分。

甘油磷脂：两性分子：磷酸基与X（胆碱，乙醇胺）酯化的部分一起构成极性头部，两条长的烃链则构成非极性尾部。在水溶液中，极性头部指向水相，而非极性的烃长链部分由于对水的排斥力而聚集在一起，形成双分子层的中心疏水区。

鞘胺醇磷脂类：含鞘胺醇或二氢鞘胺醇的磷脂，其分子中不含甘油，是一分子脂肪酸以酰胺键与鞘胺醇的氨基相连。

鞘磷脂具有极性头部和疏水的尾部，故也是两性分子。

6. 流动镶嵌模型：细胞膜结构是由液态的脂类双分子层中镶嵌可以移动的球形蛋白质而形成的。这一模型强调两点：①膜的流动性，膜蛋白和膜脂均可侧向移动。②膜蛋白分布的不对称性，球形蛋白质有的镶嵌在膜的内或外表面，

有的嵌入或横跨脂双分子层。

代谢总论

1. 新陈代谢：生物体与外界环境之间及自身体内所进行的物质和能量的交换和转变过程。包括同化作用和异化作用。也可分为物质代谢与能量代谢。

同化作用（合成代谢）：生物体摄取外界营养物质，转变成自身的组成物质，并且储存能量的过程。

异化作用（分解代谢）：生物体将自身的组成物质氧化分解，释放能量，幷将最终代谢产物排出体外的过程。

物质代谢：同化作用过程中合成物质和异化作用中分解物质。

能量代谢：同化作用过程中储存能量和异化作用过程中释放能量。

2. 线粒体内膜上的5个复合体：

复合体1：NADH脱氢酶复合体（NADH-Q还原酶复合体）；由细胞核和线粒体两个不同的基因组编码控制。大型酶复合体。包括黄素蛋白，FMN，Fe-S，泛醌。

复合体2：琥珀酸脱氢酶复合体。包括琥珀酸脱氢酶，FAD，Fe-S,细胞色素b562

复合体3：泛醌-细胞色素还原酶：由两个相同的单体组成的二聚体。包括细胞色素b562和b566，Fe-S，细胞色素C1，细胞色素C

复合体4：细胞色素C氧化酶。

复合体5：线粒体基粒，ATP合酶复合体。

ATP合酶由球-柄形的F1 和桶状蛋白F0（C单位）组成，质子通过ATP合酶

Fo顺浓度梯度回流使F1γ亚基旋转。

通过C环的旋转，质子从内膜胞浆侧进入胞浆半通道，通过基质半通道释放进入线粒体基质。

c环与γ δ亚基紧密相连，当 c环旋转时会带动γ 亚基旋转。

当H+顺浓度递度经Fo中a亚基和c亚基之间回流时，γ亚基发生旋转，3个β亚基的构象发生改变。

γ亚基旋转使β亚基构象改变导致ATP合成和释放 。

3. 呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，生成水，参与这一过程的体系称作呼吸链。呼吸链的成分主要存在于线粒体内膜上。

糖代谢

1. 淀粉是由葡萄糖通过糖苷键连接组成的多糖，可分为直链淀粉和直链淀粉两种。直链淀粉是由葡萄糖通过a-1,4-糖苷键相互连接组成的线性多糖分子，而直链淀粉是由葡萄糖通过a-1,4-糖苷键和a-1，6-糖苷键连接组成的有分支的多糖分子。

淀粉进入生物体后，首先在淀粉酶的作用下逐步降解，最终转化成单糖。 α-淀粉酶：水解淀粉分子中的α-1,4-糖苷键，产生麦芽糖和α-糊精。（人和动物和唾液，胰液中。）

?-淀粉酶：水解淀粉分子中的α-1,4-糖苷键，从淀粉的非还原性末端残基开始水解，依次切下2个葡萄糖单位，同时产生一个基团异位反应，将α-型转变成?-型从而产生?-麦芽糖。

r-淀粉酶：水解淀粉分子中的α-1,4-糖苷键和α-1,6-糖苷键，从淀粉非还原性末端开始逐个切下葡萄糖残基。

淀粉脱支酶：专一性水解淀粉α-1,6-糖苷键，将直链淀粉的分支部分切下来产生直链淀粉。

2. 糖原是由葡萄糖通过葡萄糖苷键连接组成的多糖，其结构与支链淀粉很相

似，不同的是糖原的分支程度更高，分支链更短。

1) 糖原磷酸化酶：从糖原的非还原性末端依次切下葡萄糖残基，降解后的产物

为葡萄糖-1-磷酸。

2) 磷酸葡萄糖变位酶：将葡萄糖-1-磷酸催化为葡萄糖-6-磷酸

3) 糖原脱支酶：水解糖原的α-1,6-糖苷键，切下糖原分支。具有转移酶和葡

萄糖苷酶两种活性：在糖原脱支酶分解有分支的糖原时，首先转移酶活性使其3个葡萄糖残基从分支处转移到附近的非还原性末端，在那里它们以α-1,4-糖苷键重新连接，在原来的分支处留下1个葡萄糖残基。然后，残留在分支处的以α-1,6-糖苷键连接的单个葡萄糖残基，在葡萄糖苷酶的作用下被切下，以游离的葡萄糖形式释放。

4. 糖酵解（EMP）：糖的无氧氧化，1分子的葡萄糖通过糖酵解途径的一系列酶 促反应被降解，最终产生2分子三碳化合物丙酮酸的过程。是所有生物体进行葡萄糖分解代谢必须经过的共同阶段。

??5. 葡萄糖?2Pi?2ADP?2NAD?2丙酮酸+2ATP+2NADH+2H+2H2O

6. 糖酵解途径（EMP ）的生理意义:

1) 糖酵解途径是单糖分解代谢的一条最重要的途径。存在于几乎所有的生物体中，在有氧

和无氧条件下都可以进行，其他单糖都能通过特定方式进入糖酵解途径进行分解。 2) 糖酵解途径是无氧或缺氧条件下生物体获得有限能量的一种重要的代谢途径。 3) 糖酵解途径不仅为糖的有氧彻底氧化提供了充分条件，而且为体内其他物质的合成提供

了各种原料。

7. 丙酮酸脱氢酶系：丙酮酸脱氢酶，二氢硫辛酰转乙酰基酶，二氢硫辛酰脱氢酶，TPP，

硫辛酸，NAD+，FAD,CoA, Mg2?

8. 丙酮酸首先脱羧产生CO2和乙酰CoA.

丙酮酸+NAD+HSCoA?丙?????乙酰CoA+CO2+NADH?H 酮酸脱氢酶系??

9. 三羧酸循环（TCA循环，柠檬酸循环）

H2OH2O

①

NADH+H+

NAD+CoASHH2O①柠檬酸合酶

②顺乌头酸酶

③异柠檬酸脱氢酶

④α-酮戊二酸脱氢酶复合体

⑤琥珀酰CoA合成酶

⑥琥珀酸脱氢酶

⑦延胡索酸酶

⑧苹果酸脱氢酶

GDP+Pi

GTPNAD+NADH+H+NAD+H2OFADH2③CO2FAD+NADH+H④

⑤

CoASHCO2CoASH

10.

脂质代谢

?氧化：通过一系列酶的催化反应导致a与?碳原子之间的断裂，生成二碳单位，且此反应可以循环进行的氧化分解过程。 （1）脂肪酸的活化

（2）脂酰CoA进入线粒体 （3）脂酰CoA的氧化

?氧化的能量代谢：

活化：消耗2个高能磷酸键

产物：1分子乙酰CoA----进入TCA生成10个ATP。

1分子少两个碳原子的脂酰CoA

1分子NADH+H+-----生成2.5个ATP.

1分子FADH2-------生成1.5个ATP

1. DNA的半保留复制：亲代的DNA分子双链，每股链都可以作为模板，按碱基互补配对原则指导DNA新链的合成，这样合成的两个子代DNA分子，碱基序列与亲代分子完全一样。但一条链是来自亲代的DNA链，另一条链是新合成的链。

2. DNA的半不连续复制：

1） 顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为前导链。

2）另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为后随链。复制中的不连续片段称为冈崎片段(okazaki fragment)。

3）前导链连续复制而后随链不连续复制，就是复制的半不连续性。

蛋白质一级结构序列的测定

第一步：测定氨基酸的组成：将蛋白质经6mol/L的HCL在110℃下水解24h后，用氨基酸自动分析仪进行测定。

第二步：蛋白质的N-末端和C-末端的测定

1） N-末端测定方法：丹磺酰氯法 核酸代谢

2） C-末端测定方法：肼解法

第三步：二硫键的拆开和肽链的分离

过甲酸氧化法断裂二硫键。

烷基化试剂稳定SH基。

用凝胶过滤，离子交换，电泳等方法将其分离几条肽链。

第四步：肽链的部分水解和肽段的分离：酶解法处理;用醋酸等溶剂使之溶解，用凝胶过滤法分离，辅以离子交换层析法。

第五步：肽段氨基酸顺序的测定：Edman降解法降解，酶解法通过肽谱重叠比较两套寡肽确定。

第六步：二硫键位置的确定：胃蛋白酶水解法确定，用对角线电泳技术进行分离，用茚三酮显色确定，对肽段进行氨基酸顺序分析，与原顺序比较确定。