第三章，氨基酸 1氨基酸的分类：

丙氨酸 Ala A 中 6.02 非极性 精氨酸 Arg R 碱 10.76 正电荷 天冬酰胺Asn N 酸 5.41 无电荷 天冬氨酸Asp D 酸 2.97 负电荷 Asn或Asp Asx B

半膀氨酸Cys C 5.02 无电荷 谷氨酰胺Gln Q 酸 5.65 无电荷 谷氨酸 Glu E 酸 3.22 负电荷 甘氨酸 Gly G 中 5.97 无电荷 Gln或Glu Glx Z

组氨酸 His H 碱 7.95 正电荷 异亮氨酸Ile I 中 6.02 非极性 亮氨酸 Leu L 中 5.98 非极性 赖氨酸 Lys N 碱 9.74 正电荷 甲硫氨酸（蛋氨酸）Met M 5.75 非极性 苯丙氨酸Phe F 芳香 5.48 非极性 脯氨酸 Pro p 碱 6.30 非极性 丝氨酸 Ser S 5.46 无电荷 苏氨酸 Thr T 6.53 无电荷 色氨酸 Trp w 芳香 5.97 非极性 酪氨酸 Tyr Y 芳香 5.66 无电荷 颉氨酸 Val V 中 5.97 非极性

2氨基酸的分离提纯：纸层析法的原理:由于各种氨基酸再两个溶剂系统中具有不同的Rf值，因此就彼此分开，分布在滤纸的不同区域。当用茚三酮溶液显色时，得到一个双向纸层谱。 第四章 蛋白质的共价结构

1蛋白质的分类a单纯蛋白：仅有氨基酸组成，不含其它化学成分b缀合蛋白：含除氨基酸以外各种化学成分作为其结构一部分。辅基：非蛋白部分。 2蛋白质的功能：催化，调节，转运，储存，运动，结构成分，支架作用，防御和进攻，异常功能 3蛋白质的构象和结构：链主链上共价连接的氨基酸残疾决定的，二级结构和其他结构层次主要是由非共价力如氢键，离子键，范德华力和疏水作用决定的。 5多肽链的部分裂解 a酶裂解法:

胰蛋白酶：R1=Lys赖氨酸或Arg精氨酸侧链（转移要求，水解速度快）AEcys半膀氨酸（能水解，速度慢）R=Pro脯氨酸(抑制水解)

糜蛋白酶：R1=Phe苯丙氨酸.Trp色氨酸或Tyr酪氨酸（速度快）Leu亮氨酸,Met甲硫氨酸或His组氨酸（速度次之）R2= Pro(抑制水解)

嗜热菌蛋白酶：R2= Leu亮氨酸,Ile异亮氨酸, Phe.苯丙氨酸Trp色氨酸,Val颉氨酸, Tyr酪氨酸或Met甲硫氨酸（疏水性强的残基，速度快）R2=Gly甘氨酸或Pro（不水解）R1或R3=Pro(抑制水解)

胃蛋白酶：R1和/或= Phe苯丙氨酸,Leu亮氨酸, Trp色氨酸, Tyr酪氨酸以及其他疏水性残基（速度好）R1= Pro(抑制水解)

b化学裂解法:羟胺—NH2OH在PH9下能专一性的断裂Asn天冬酰胺-Gly甘氨酸之间的肽键，Asn天冬酰胺-Leu亮氨酸,Asn-Ala丙氨酸也能部分裂解。 6肽段氨基酸序列的测定1 Edman化学降解法2酶降解法3质谱法4根据核苷酸序列的推定法 第五章 蛋白质的三维结构

1研究蛋白质构象的方法1X射线衍射法（只能是晶体）2溶液中的蛋白质构象a紫外差光谱b荧光和荧光偏振c圆二色法d核磁共振（NMR）

2a螺旋的结构a螺旋是一种重复性结构，螺旋中每个a-碳的 和 分别再-57和-47附近，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上身0.54nm,称为移动距离或螺距，每个残基绕轴旋转100，沿轴上升0.15nm。残基的侧链伸向外侧。a螺旋是氢键封闭的13圆环

第六章 蛋白质结构与功能的关系 1免疫球蛋白的结构： 由4条多肽链组成，两条重链，两条轻链，通过二硫键连接成Y形结构的分子。 2 类别：1IgM对入侵抗原作初次免疫反应早期产生的2IgA存在于身体的分泌物3IgG记忆B细胞引发的再次免疫反应中的主要抗体，血清中最基本的抗体4IgE在变态或过敏反应中起重要作用 第七章 蛋白质的分离，纯化和表征

1测分子质量：化学组成法，渗透压法，沉降分析法（速度，平衡），凝胶过滤法，SDS聚丙烯胺凝胶电泳法

2沉淀蛋白质的方法：盐析法，有机溶剂沉淀法，重金属盐沉淀法，生物碱试剂和某些酸类沉淀法，加热变性沉淀法

3分离蛋白质混合物时所依据的性质：分子大小，溶解度，电荷，吸附性质，对配体分子特异的生物学亲和力。

5三种以上蛋白质含量测定的方法：凯氏定氮法，双缩尿法，紫外吸收法，Folin-酚试剂法： 第八章 酶通论

1酶催化作用的特点1酶易失活2酶具有很高的催化效率3酶具有高度专一性（最重要的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别）4酶活性受到调节和控制a调节酶的浓度 （一种是诱导或抑制酶的合成，一种是调节酶的降解）b通过激素调节酶的活性c反馈调节

2酶的化学本质：酶的化学本质除了由催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质，不能说所有的蛋白质都是酶，只是具有催化作用的蛋白质，才称为酶。 3酶的命名1习惯命名法2国际系统命名法.

4酶的分类(国际系统分类法) 1氧化还原酶类2转移酶类3水解酶类4裂合酶类5异构酶类6连接酶类

6几种蛋白酶专一性 1胰蛋白酶：只专一的水解赖氨酸或精氨酸羧基形成的肽键

2胰凝乳蛋白酶：专一的水解由芳香氨基酸或带有较大非极性侧链氨基酸羧基形成的肽键 3弹性蛋白酶：专一的水解丙氨酸、甘氨酸及短脂肪链氨基酸羧基形成的肽键 4胃蛋白酶：水解芳香族或其他疏水氨基酸的羧基或氨基形成的肽键

5氨肽酶：水解氨基末端氨基酸残基 6羧肽酶：水解羧基末端氨基酸残基 7关于酶活性专一性的假说

18xx年Fisher提出“锁与钥匙”学说 19xx年Koshland提出“诱导契合”假说

8酶活力测定：一是测定完成一定量反应所需的时间，二是测定单位时间内酶催化的化学反应量。方法：1分光光度法2荧光法3同位素测定法4电化学方法

9判断分离提纯方法的优劣的指标1是总活力的回收，2是比活力提高的倍数

10核酶的种类（催化分子内反应的核酶）催化分子间反应的核酶，又包括：a自我剪接核酶，包括剪切和连接两个步骤b自我剪切核酶

11何谓酶的专一性？酶的专一性由那几类？如何解释酶作用的专一性？是指酶对催化的反应和反应物有严格的选择性，酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质

酶的专一性：1结构专一性，包括绝对专一性，相对专一性，族专一性或基团专一性，键专一性2立体异构专一性：包括旋光异构专一性和几何异构专一性

12酶的活性受那些因素调节:通过激素调节，反馈抑制调节，抑制剂和激活剂调节，其他调节方式如别构调节，酶原的激活，酶原的可逆共价修饰和同工酶来调节酶的活性

13辅酶和辅基有何不同？在催化反应中起什么作用？只在于她们与脱辅酶结合的牢固程度不同，并

无严格界限。辅酶或者辅基在酶催化中通常是起着电子、原子或某些化学基团的传递作用。 第九章 酶促反应动力学 1各级反应的特征

1二级反应：半衰期与初浓度成反比t?=（ka）-1 2零级反应：半衰期与浓度成正比，初浓度越大，半衰期越长 t?=a/2k 4酶的抑制作用

1不可逆的抑制作用,

2可逆的抑制作用 a竞争性抑制 b非竞争性抑制

c反竞争性抑制

1无抑制剂 2不可逆抑制剂 3可逆抑制剂

第十章 1研究酶活性的方法：1酶分子侧链基团的化学方法（非特异性共价修饰，特异性共价修饰，亲和标记）2动力学参数测定法，3X射线晶体结构分析法

2与酶催化效率有关的因素：邻近效应，定向效应，诱导契合，酸碱催化，共价催化，金属离子催化，多元催化，协同效应，活性部位微环境的影响。 第十一章 维生素与辅酶 1维生素A视黄醇，一种类异戊二烯分子，由异戊二烯构件分子生物合成。血浆中的维生素A是非酯化型的，与特异的转运蛋白——视黄醇结合蛋白结合而被转运。缺乏症：夜盲症，干眼症，皮肤干燥。 2维生素D类甾醇衍生物，抗佝偻病维生素缺乏症：儿童 佝偻病；成人 软骨病

3维生素E与动物生育有关，故称生育酚。缺乏症：人类未见缺乏症，临床上用于习惯性流产 4维生素K具有促进凝血的功能，故称凝血维生素缺乏症：偶见于新生儿及胆管阻塞患者表现为凝血时间延长或血块回缩不良

5维生素PP与核糖、磷酸、腺嘌呤组成脱氢酶的辅酶，主要是烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+,辅酶1）和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶2）缺乏症：赖皮症

6维生素B2在体内以黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)形式存在缺乏症：口角炎，舌炎，唇炎，阴囊皮炎

7维生素B6包括三种：吡哆醇，吡哆醛，吡哆胺缺乏症：未发现典型缺乏症

维生素B12氰钴胺素，参与DNA的合成，对红细胞成熟很重要，肉类和肝中含量丰富维生素缺乏症：巨红细胞贫血

维生素C抗坏血酸缺乏症：坏血病 第十九章 代谢总论

代谢中常见的有机反应机制1基团转移反应a酰基转移下b磷酸基转移c葡糖基转移2氧化反应和还原反应,3消除、异构化及重排反应4碳-碳键的形成与断裂反应

第二十章 生物能学

ATP的来源：1葡萄糖彻底氧化为C02和水，从中释放大量ATP2无氧条件下，葡萄糖降解为丙酮酸，并产生2个ATP ATP去路：对高等动物来说，能量用于营养物质的吸收、神经兴奋的传导、细胞分裂和蛋白质合成，对植物来说，能量用于矿质离子的吸收、光合作用暗反应、蛋白质合成和细胞分裂的生命活动。 第二十一章 生物膜与物质运输

1生物膜的主要功能1能量转换2物质运输3信息识别与传递4保护作用

2主动运输的主要特点1专一性2运输速度可以达到“饱和”状态3方向性4选择性抑制5需要提供能量

3Na+和K+的运输aNa+,K+-泵与Na+,K+-ATP酶(Skou提出Na+，K+-ATP酶是一个跨脂膜的Na+,K+-泵，即

通过水解ATP提供的能量主动向外运输Na+，而向内

运输K+)

Na+,K+-ATP酶的作用机制—构象变化假说

5糖和氨基酸的运送(协同运输)葡萄糖利用Na+梯度提供能量，通过专一性的运输载体，伴随Na+一起运输入细胞。在细菌中很多糖和氨基酸的运输是由质子梯度推动的，在线粒体和较低等的真核细胞膜中也存在这种协同运输

6生物膜运输的分子机制1移动性载体模型2孔道或通道模型3构象变化假设 第二十二章 糖酵解作用

1丙酮酸的去路1生成乳酸，所用酶为乳酸脱氢酶2生成乙醇(a丙酮酸脱羧形成乙醛需要丙酮酸脱羧酶，以硫胺素焦磷酸（TPP）为辅酶b乙醛还原成乙醇同时产生氧化型NAD+ 需要乙醇脱氢酶（ADH）) 第二十三章 柠檬酸循环

1柠檬酸循环的化学总结(总化学反应式)

YIXIAN-CoA+3NAD++FAD+GDP+Pi2CO2+3NADPH+FADH2+2H++CoA-SH 能量的计算： 每一个循环产生：

一个乙酰CoA分子(两个碳原子),两个CO2,三个NAD+和一个FAD，4对氢原子,三个NADPH和一个FADH2 两个水分子

总结算：共4个脱氢步骤

32.5*3对，2分子丙酮酸产生的2个一共12.5*2+7=

第二十四章 生物氧化-电子传递和氧化磷酸化 1氧化磷酸化作用和底物水平磷酸化作用的区别： 氧化磷酸化作用是指直接与电子传递链相偶联的由ADP形成ATP的磷酸化作用，底物水平磷酸化是指，ATP的形成直接由一个代谢中间产物上的磷酸基团转移到ADP分子上的作用。

2化学渗透假说19xx年Edward Slater提出，电子沿电子传递链传递使线粒体内膜蛋白质组分发生了构象变化，形成一种高能形式。这种高能形式通过ATP的合成二恢复其原来的构象。

第二十五章 戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径 戊糖磷酸途径的主要反应：这种途径是糖代谢的第二条重要途径，在细胞溶胶内进行，广泛的存在在动植物细胞内。

第二十六章 糖原的分解和生物合成

糖原降解的三种酶：1糖原磷酸化酶2糖原脱支酶3磷酸葡萄糖变位酶

糖原合成的三种酶：1UDP-葡萄糖焦磷酸化酶2糖原合酶3糖原分支酶

 

第二篇：生物化学总结

生物化学总结：

? 人体必需的八种氨基酸：亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、苏氨酸、

色氨酸、苯丙氨酸。

? 儿童半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸。

? 氨基酸的等电点(isoelect point)：溶液在某一PH时，氨基酸的氨基和羧基的解离度

完全相等，氨基酸分子的所带的正负电荷相等，此时溶液的PH值就是氨基酸的等电点。

? 蛋白质的一级结构（primary structure）：即多肽链内氨基酸残基从N-末端到C-末端

的排列顺序，或称氨基酸序列。

蛋白质的化学结构则包括肽链数目、端基组成、氨基酸序列和二硫键的位置。有共价结构。

? 构象（conformation）:是指分子内各原子或基团之间相互立体关系。

蛋白质的构象就是蛋白质分子中各原子的空间排列。

? 构型（configuration）:是指在立体异构体取代原子或基团在空间的取向。

? 蛋白质的二级结构（secondary structure）:是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各

自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键位主要次级键二形成有规则的构象。

? 蛋白质的三级结构（tertiary structure）：是指由二级结构元件（α-螺旋，β-折叠、β-

转角和无规卷曲等）构建成的总三维结构包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此的相互关系。

? 蛋白质的四结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚

合说呈现的三维结构。

? 同功能蛋白质或同源蛋白质：有些蛋白质存在于不同的生物体内，但具有相同的生

物学功能，这些蛋白质被称为同功能蛋白质或同源蛋白质。

? 蛋白质的变构现象（allosteric effect）:一些蛋白质由于某些因素的影响，其一级结构

不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构现象或别构现象。

? 蛋白质的等电点：蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数相等，即静电荷为零，

在电场中不移动，此时溶液的PH即该种蛋白质的等电点。

? 等离子点（isoionic point）:在不含任何盐的纯水中进行蛋白质等电点的测定时，所

得到的值称为等离子点。

? 蛋白质的变性作用（denaturation）:蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子

的空间构象破坏，从而导致其理化性质、生物学活性改变的现象称为蛋白质的变性作用。

? 蛋白质的复性（renaturation）:某些蛋白质变性后可以在一定的实验条件下恢复原来

的空间构象，使生物学活性恢复，这个过程称为蛋白质的复性。

? 盐溶作用（salting in）:低盐浓度可使大多数蛋白质溶解度增加。

? 盐析作用（salting out）:高盐浓度时，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋

白质颗粒相互聚集而沉淀，这称为盐析作用。

? 基因是DNA结构和功能的最小单位。基因有三个基本属性：一是可通过复制，将遗

传信息由亲代传递给子代；二是经转录对表型有一定的效应；三是可突变形成各种等位基因。

? RNA有5类功能：①控制蛋白质合成②参与RNA转录后的加工与修饰（核酶）③

基因表达与细胞功能的调节；④生物催化功能⑤遗传信息的加工，其核心作用是基因表达的信息加工和调节。

? 碱基：嘧啶：胞嘧啶C、尿嘧啶U、胸腺嘧啶T。

嘌呤：腺嘌呤A、鸟嘌呤G。

? DNA的一级结构：是指脱氧核糖核苷酸的组成及排列顺序，即碱基序列。 ? DNA二级结构：双螺旋结构。

? DNA双螺旋的特征：①两条方向平行的多核苷酸链围绕同一中心相互缠绕；两条链

均为右手螺旋。②嘌呤与嘧啶碱位于双螺旋的内侧，碱基平面与纵轴垂直。磷酸与核糖在外侧，彼此通过3^，5^-磷酸二酯键连接。形成DNA分子的骨架，糖环的平面与纵轴平行。多核苷酸链的方向取决于核苷酸间磷酸二酯键的走向。③双螺旋的平均直径为2nm，两个相邻的碱基对之间堆积距离为0.34nm，两个核苷酸之间的夹角为30度，因此中心轴每旋转一周有10个核苷酸，每转一周的高度（即螺距为3.4nm）④两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相互联系而结合在一起。⑤根据碱基配对原则，当一条多核苷酸链的序列被确定后，即可决定另一条补链的序列。 ? DNA的三级结构：是指DNA双螺旋分子通过扭曲和折叠所形成的特定构象包括不同

二级结构单元间的相互作用、单链与二级结构单元间的相互作用以及DNA的超螺旋。 ? tRNA二级结构三叶草形，三叶草结构由氨基酸臂、二氢尿嘧啶环、反密码环、额外

环和T C环组成。三级结构倒L形。

? 增色效应（hyperchromic effect）:当核酸变性或降解时，其紫外吸收显著增强，这就

是增色效应。

? 减色效应（hypochromic effect）:当变性的核酸在一定条件下恢复其原有的性质时，

其紫外吸收的强度又可恢复到原有的水平，这种现象称为减色效应。

? 核酸变性(denaturation):指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的

断裂。

? Tm：通常把加热变性使DNA双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔点或熔

解温度。

? 复性（renaturation）:变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合

为双螺旋结构，这个过程称为复性。

? 杂交（hybridization）:不同来源的变性DNA，若彼此之间有部分互补的核苷酸顺序

当它们在同一溶液中进行热变性后退火处理时，分子间部分配对成双链，这个过程称为杂交。

? 全酶（holoenzyme）：全酶=酶蛋白+辅助因子

? 同工酶（isoenzyme）:同工酶是指结构。性质不同，但却能催化相同的反应的两种

或者两种以上的酶群或酶型，其一级结构上的差异是由遗传决定的。

? 六大类酶：氧化还原酶类（oxido-reductases）、转移酶类（Transferases）、水解酶类

（hydrolases）、裂合酶类（lyases）、异构酶类（isomerases）、合成酶类（ligases）。 ? 酶原（zymogen）:某些酶在细胞内合成或出分泌时没有活力，这些无活力的酶的前

身称为酶原。

? 酶原激活（zymogen-activation）:使酶原转变为有活力酶的作用称为酶原激活。 ? Km：反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度。

? 失活作用（inactivition）:酶是蛋白质，凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用

称为失活作用。

? 抑制作用（inhibition）：凡使酶活力下降，但并不引起酶蛋白变性的作用称为抑制作

用。

? 固定化酶（immobilized enzyme）:固定化酶是指被结合到特定的支持物上并能发挥

作用的一类酶，其通过吸附、偶联、交联和包埋等物理或化学方法把酶做成仍具有

酶催化活性的水不溶酶，装入适当容器中形成反应物。