一.蛋白质的定义

蛋白质  是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物学功能的大分子。

二.蛋白质在生物体中的重要性

a.蛋白质是生物体重要组成部分，分布广、含量高

b.蛋白质的重要生物学功能

作为生物催化剂（酶）

代谢调节作用

免疫保护作用

物质的运输与存储（如血红蛋白）

运动与支持作用（肌肉的收缩）

参与细胞间信息传递

其他生物学功能：营养蛋白，结构，毒蛋白

C.供氧功能（ATP）

三.氨基酸的重要理化性质

1、物理性质

无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。

2、两性解离及等电点

两性离子：所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子。因此，氨基酸是两性电解质。

等电点（isoelectric point）：当调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上—NH3+ 和—COO-的解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，在电场即不向阴极也不向阳极移动。此时氨基酸所处溶液的pH值为该氨基酸的等电点(pI)。

并不是所有的氨基酸都具有旋光性

四.蛋白质一级结构所包含的内容及其空间结构

一级结构：是指蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序；主要靠肽键维系（N至C端）。

一级结构体现生物信息：20n    ………….多样

一级结构是空间结构及生物活性的基础…..特异

一级结构的连接键：肽键（主要）、二硫键

五.维系蛋白质分子的各级结构的作用力

一级结构：构成蛋白质的单元氨基酸通过肽键连接形成的线性序列，为多肽链。维系力量是共价键（肽键）。二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠，其次还有β-转角，无规卷曲。维系力量为氢键。三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。三维形状一般都可以大致说是球状的或是纤维状的。三级结构主要是通过结构“非特异性”相互作用来形成。维持力量为疏水作用力，离子键，氢键，二硫键，碱基堆积力等。四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子，是多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列。不是所有的蛋白质都有四级结构。亚基之间不一定要共价连接，但有一些亚基之间是通过二硫键来连接的。主要是疏水作用。

六.蛋白质的性质及分类

a.两性电离及等电点

两性电离:蛋白质分子中可解离的基团有肽链末端的NH3+、COO-、肽链氨基酸残基上的侧链基团,如ε- NH3+ ，β-COO-、咪唑基、胍基等。

等电点：当溶液在某一pH值的环境中，使蛋白质所带的正电荷与负 电荷恰好相等，即总净电荷为零。在电场中，蛋白质分子既不向阳极移动，也不向阴极移动，这时溶液的pH值为该蛋白质的等电点。

b.电泳的概念：在外电场的作用下，带电颗粒将向着与 其电性相反的电极移动，这种现象称为电泳。电泳的方向、速度取决于所带电荷的正负性、所带电荷的多少、分子颗粒的大小。不同的蛋白质所带净电荷密度不同，迁移率即异，在电泳时可以分开。

c.胶体性质.

布郎运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附能力

蛋白质溶液稳定的原因：1 、 表面形成水膜（水化层）；2 、 带相同电荷。

d.蛋白质的沉淀

1.加高浓度盐类（盐析）：加盐使蛋白质沉淀析出。

分段盐析：调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出。血清球蛋白（半饱和（NH4)2SO4），清蛋白（饱和(NH4)2SO4)。

2.加有机溶剂 酒精、丙酮等

3.加重金属盐 AgNO3     Pb(AC)2          FeCl3  

4.加生物碱试剂单宁酸、苦味酸、钼酸、三氯乙酸等能沉淀生物碱，称生物碱试剂。

5.加热沉淀

e.变性(denaturation)

1.变性作用：在某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，从而导致其理化性质改变、生物活性丧失的现象称为变性。变性不涉及一级结构的变化。

变性标志:生物学功能的丧失。

变性的实质：空间结构的破坏，一级结构不变。

2.变性的因素：物理因素：加热、高压、强烈振荡、紫外线、X-射线等；化学因素：强酸、强碱、脲、重金属盐、生物碱试剂等。

3.变性后理化性质的变化：溶解度降低;粘度上升；结晶能力丧失；易被蛋白酶水解；

4.变性与沉淀的关系：沉淀不一定变性，如加入中性盐使蛋白质沉淀，但不变性；变性也不一定沉淀，如强酸、强碱使蛋白质变性，但不沉淀;

5.变性作用在实际生活中的应用:临床用酒精消毒；高压煮沸消毒；紫外线消毒；蛋白类食品加热易消化；

f.蛋白质的紫外吸收 大部分蛋白质均含有带芳香环的Trp、Tyr、Phe 。因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。应用：利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。

g.蛋白质的颜色反应

h.蛋白质的分类

1、按照组成分类：单纯蛋白、结合蛋白

单纯蛋白：只有氨基酸组分;

结合蛋白：氨基酸组分＋其他组分（辅基）.

2、按照生物功能分类：酶、调节蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白、营养蛋白、储存蛋白、结构蛋白、毒蛋白，等

3、根据形状分类

纤维蛋白、球状蛋白

七．核酸的基本化学组成

（一）元素组成

  根据化学元素分析可知：核酸主要含有C、H、O、N、P五种大量元素，其中磷的含量比较恒定，平均为9---10%。因此，可以通过测定生物样品中的磷的含量，来粗略地估计核酸的含量。

（二）核酸的化合物组成

核酸

部分水解：核苷和磷酸

完全水解：嘌呤碱或嘧啶碱（碱基）和核糖或脱氧核糖（戊糖）

核糖基本组成是核苷酸，核苷酸完全水解是核苷和磷酸，核苷和磷酸酯化为核苷酸，嘌呤碱或嘧啶碱（碱基）组成了核苷，磷酸或脱氧核糖（戊糖）组成了磷酸，嘌呤碱或嘧啶碱（碱基）和磷酸或脱氧核糖（戊糖）是核苷和磷酸的结构组成，不是水解产物

八．核酸的性质

a.核酸的水解

b.核酸的酸碱性质

c.核酸的紫外吸收

d.核酸的变形、复性及分子杂交

e.核酸的沉降特性

http://wenku.baidu.com/view/efec7b232f60ddccda38a0b8.html

九．核酸的变性及表征

变性：指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状，只涉及次级氢的破坏

变性表征：生物活性部分丧失，粘度下降，比旋光值下降，浮力度下降，浮力密度升高，紫外吸收增加（增色效应）

十：DNA二级结构的特征

1.由两条方向相反的多核苷酸链互相平行地绕同一轴

 

第二篇：生物化学总结

第一单元 蛋白质结构与功能 1.氨基酸与多肽：半胱（巯基）、 蛋（甲 硫）氨酸是所有必需氨基酸中唯一含 有硫元素的氨基酸。含有苯环的氨基 酸是苯丙氨酸和酪氨酸、色氨酸。酸 性氨基酸是谷氨酸和天冬氨酸。谷胱 甘肽（GSH）由谷氨酸、半胱氨酸和甘 氨酸组成的三肽（谷-胱-甘） ，半胱氨 酸巯基是其主要功能基团。2.蛋白质 的结构：蛋白质一级结构，氨基酸以 肽键连接，氨基酸的排列顺序。二级 结构：局部主链的空间构象。α 螺旋 结构特征：1.多肽链主链围绕中心轴 旋转； 2.氢键维持 α 螺旋结构的稳定； 3.右手螺旋。三级结构：亚基间相对 的空间位置。一条多肽链中所有原子 在三维空间的整体排布为三级结构。 四级结构：由二条肽链以上多肽主链 构成，每条肽链具有独立的三级结构， 每条肽链称为一个亚基，各亚基间以 非共价键维系，称四级结构。 蛋白质的变性： 蛋白质的空间结构 （但 不包括一级结构）遭到破坏。生物学 活性丧失。

第二单元 核酸的结构与功能 1.核酸：脱氧核糖核酸（DNA） ：遗传 信息的贮存和携带者；核糖核酸 （RNA） ：参与遗传信息的表达。2.DNA 的结构与功能：腺嘌呤（A） ，鸟嘌呤 （G） ，胞嘧啶（C） ，胸腺嘧啶（T） ， 尿嘧啶（U） 。[A]=[T]；[C]=[G]含量 相同。两碱基之间的氢键是维持双螺 旋横向稳定的主要化学键。纵向则以 碱基平面之间 的碱基 堆积力维持稳 定。 3.DNA 变性及其应用： ①DNA 变性： 氢键断裂。高色效应：紫外吸收 （260nm）增强。②解链温度\融解温 度（Tm） ：UV 吸收增值达到最大吸收增 值 50%时的温度， Tm。 含量愈大， 称 G+C Tm 愈高 3.DNA 变性的复性： DNA 发生热变性后，经缓慢降温，恢复完整的双螺旋结 构 。核酸探针杂交。同一个体的 DNA 响。DNA 碱基组成有种属特异性。P 磷 最 稳 定 。 4.RNA 的 结 构 与 功 能 ： 1.mRNA： 5′帽子（m7Gppp-） 3′尾巴， ， U 代 T。编码区是蛋白质合成的模板， 三个碱基为一组构成 1 个氨基酸的密 码。2.tRNA：稀有碱基，转运氨基酸， 最小。 反密码： 先配对后反转。 3.rRNA： 最多。

第三单元 酶 1.酶的催化作用：酶是蛋白质。1.催 化作用特点： （1）催化效率高（2）特 异性强（3）不稳定性（4）可调节性。 2.辅酶与辅助因子：小分子，可用透析 除去。①维生素与辅酶的关系：焦磷酸硫 胺素：TPP：B1；黄素腺嘌呤二核苷酸： FAD：B2；辅酶 I/辅酶 II：NAD+/NADP+： 尼克酰胺；磷酸吡哆醛 B6；辅酶 A： CoASH： 遍多酸。 维生素 K 是谷氨酸 γ 羧化酶的辅酶，参与凝血过程。3.酶促 反应动力学：Km 值越小，酶与底物的亲 和力越大（Km 与亲和力成反比） 酶 。4. 的抑制作用：可逆抑制作用：①竞争性 抑制：与底物竞争结合酶的同一部位。 特点：Km↑, Vmax 不变②非竞争性抑 制：与酶活性中心外必需基团结合。 特点：Km 不变，Vmax↓。丙二酸对琥 珀酸脱氢酶的抑制作用是酶学一章所 讲授的典型的竞争性抑制作用例子。

第四单元 糖代谢 1.糖的分解代谢：①糖酵解： 无氧分解成 乳酸的过程，胞液内。己糖激酶；6磷酸果糖激酶-1；丙酮酸激酶。反应 是不可逆的，称为关键酶。②糖有氧 氧化：供能：1 分子乙酰辅酶 A 进入 三羧酸循环彻底氧化可净生成 12 分子 ATP。1 分子葡萄糖彻底氧化 CO2 和 H2O 可净生成 38 分子 ATP。2.糖原的合成 与分解：糖原肝内合成与分解关键酶： 合成糖原合酶；分解磷酸化酶。肌内 缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，肌糖原仅能酵 解。

3.糖异生关键酶：糖异生，丙酮酸，羧化羧激记心间。果糖 2 块葡萄 6，接上磷 酸就记全。 糖异生的关键酶： 丙酮酸羧化酶、 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶、 碱基组成

不受年龄、营养和环境的影 葡萄糖－6－磷酸酶。4.磷酸戊糖途径： 6-磷酸葡萄糖在 6-磷酸葡萄糖脱氢酶 （缺乏则蚕豆黄）的作用下生成 5-磷 酸核糖和 NADPH。 1.糖酵解：激酶，己 6 磷、果 1 丙。 2.糖异生：丙羟，果 2，葡 6 磷。 3.三羧酸循环：2 丙 3 乙（2 丙 3 条） ， 檬 3 酮，9 草→猫草。 一只黑猫两只虎， （两个柠檬一只狐，一个苹果一桶醋（α 酮戊 二酸脱氢酶） ） 4.糖原：肝糖原磷酸化酶分解，肌缺 葡 6 磷。 5.磷酸戊糖：6 磷脱氢成 5 磷。 6.胆固醇合成的关键酶是 HMG-CoA 还 原酶。 7.酮体 HMG-CoA 合成酶 糖异生 糖酵解 5.血糖及其调节：1.血糖来源（1）食 物； （2）肝糖原分解； （3）糖异生。 2.胰岛素抑制糖原分解和糖异生而降 糖。3.胰高血糖素抑制糖原合酶使肝 糖分解加强，升高血糖。4.糖皮质激 素：促进糖异生，升高血糖。

第五单元 氧化磷酸化 1.氧化磷酸化：从物质代谢脱下的氢 经呼吸链传递与氧结合成水的氧化过 程，与 ADP 磷酸化过程的偶联称为氧 化磷酸。2.呼吸链：细胞色素（Cyt） ： b → c1 → c → aa3 → O2。NADH 呼 吸链可产生 3 分子 ATP；FADH2 呼吸链 可产生 2 分子 ATP。3.ATP 合酶：复合 体 I：NADH-泛醌还原酶；复合体 II： 琥珀酸-泛醌还原酶；复合体 III：泛 辊-细胞色素 C 还原酶；复合体 IV： 细胞色素 C 氧化酶；复合体 V：ATP 合 酶。复合体Ⅴ，分 F1 有催化生成 ATP， F0 线粒体内膜中的质子通道。4.氧化 磷酸化的调节： ①ATP 浓度的调节②抑 制剂：呼吸链抑制剂：抗霉素 A，二硫 基丙醇，CO。解偶联剂：二硝基酚。

第六单元 脂肪代谢 1.脂类生理功能：①脂肪即甘油三酯。② 食物供给：多不饱合脂肪酸如亚油酸、 亚麻酸和花生四烯酸，体内不成合成， 故称必需脂肪酸。③脂肪酸的功能： 1.储能和供能 2.重要结构成分：生物 膜 3.代谢调节作用：前列腺素、类固 醇激素，维生素 D3。4.脂肪酸的合成 代谢：脂肪酸的合成部位在胞液。脂 肪酸的分解位在线粒体。①合成部位： 细胞液②酶：脂肪酸合成酶系③原料： 乙酰辅酶 A：来自线粒体的柠檬酸。 NADPH：磷酸戊糖途径。5.脂肪的分解 代谢： ②脂肪酸的 β 氧化： 靠肉碱进入线 粒体。 β -氧化： 经 脱氢 （FAD） 加水、 、 ＋ 再脱氢（NAD ） 、硫解，生成脂酰 CoA。 乙酰 CoA 是合成脂肪酸、酮体及胆固 醇的原料，但不能合成甘油及糖。 （胆 酮脂，乙胆玩酮脂，后悔莫及呀） 。每 次生成 1 分子 NADH，1 分子 FADH2 和 1 分子乙酰 CoA，经 7 次 β 氧化可净 生成 129 分子 ATP。③酮体：是脂肪酸 在肝脏不完全氧化的中间产物，包括 乙酰乙酸，β -羟丁酸和丙酮（甲乙丙 丁）〔原料，部位〕 乙酰 CoA； 〔酶〕 。 ： 肝 ： HMG-CoA 合成酶 〔利用〕 肝外组织 ： （肝 脏不含利用酮体的酶，所以酮体是肝 内生成肝外利用） 〔意义〕 ：肌肉和脑 组织的重要能源之一。

第 七 单元 磷脂、胆固醇及血浆脂 蛋白 2.胆固醇代谢：①胆固醇合成部位和 合成原料：部位：肝细胞的胞液及内 质网。 原料： 乙酰辅酶 A； NADPH； ATP。 ②调节： 限速酶： HMG-CoA 还原酶 （β 羟-β 甲戊二酸单酰 CoA） 。调节因素： 饥饿与饱食，胆固醇，激素。③胆固 醇的去路：胆汁酸；类固醇激素；转 化为 7-脱氢胆固醇，以紫外线照射后 转变为维生素 D3；直接排泄。④类固 醇激素代谢终产物。在肝脏发生羟化、 还原和结合反应。3.血浆脂蛋白代谢： 超离心法分类： ①CM-乳摩微粒: 大量甘油三酯；CM： 转运外源性甘油三酯和胆固醇。 ②极低密度脂蛋白 VLDL（前 β -脂蛋 白）: 较多甘油三酯；VLDL：转运内 源性甘油三酯和胆固醇。 ③低密度脂蛋白 LDL β -脂蛋白） 较 （ : 多胆固醇；LDL：转运内源性胆固醇。 ④高密度脂蛋白 HDL α -脂蛋白） 磷 （ : 脂、胆固醇、蛋白质；HDL：逆向转运 胆固醇。 Ⅰ CM↑， LDL↑， LDL,VLDL↑， Ⅱa Ⅱb Ⅲ IDL↑，Ⅳ VLDL↑，ⅤCM.VLDL↑

第 八 单元 氨基酸代谢 必需氨基酸：赖氨酸、色氨酸、缬氨 酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、甲 硫氨酸、苯丙氨酸（精组缬色，异亮 蛋，赖苏苯） （赖色缬亮异亮苏，甲硫 苯丙共 8 种） 3.氨基酸的一般代谢：①转氨酶：催 化某一氨基酸的 α -氨基转移到另一 种 α -酮酸的酮基上， 生成相应的氨基 酸；原来的氨基酸则转变成 α -酮酸。 其辅酶是磷酸吡哆醛，含维生素 B6。 1.谷丙转氨酶 GPT （ 丙氨酸转氨酶， ALT） 2.谷草转氨酶 GOT （ 天冬氨酸 转氨酶, AST） 。②氨基酸的脱氨基作 用： 氧化脱氨基作用： 谷氨酸脱氢酶。 1. L2.联合脱氨基作用： 酮戊二酸和嘌呤核 α 苷酸循环。转氨基与谷氨酸氧化脱氨基 的联合脱氨基作用主要发生在肝、肾 组织，肌肉中氨基酸脱氨基主要是通 过嘌呤核苷酸循环。体内生酮氨基酸 包括：亮氨酸和赖氨酸。 4.氨的代谢：尿素合成：鸟氨瓜氨精 氨尿素。氨的转运：①肌组织中丙氨酸葡萄糖循环。②大多是谷氨酸+氨→谷 氨酰胺（肾脏可逆） 。

5.个别氨基酸的 代谢：1.氨基酸的脱羧基作用：酶： 脱羧酶①谷氨酸→γ -氨基丁酸（递 质）②组氨酸→组胺（扩血管）③色 氨酸→5-羟色胺（递质、收缩血管） ④半胱氨酸→牛磺酸（胆汁酸）⑤鸟 氨酸→多胺（促进增殖）2.一碳单位 概念和来源：概念：某些氨基酸在分 解代谢过程中产生的含有一个碳原子 的基团的总称。来源：丝氨酸、甘氨 酸、组氨酸、色氨酸（丝甘组色） 。载 体：四氢叶酸（FH4）功能：参予嘌呤、 嘧啶的合成。蛋氨酸循环：蛋氨酸甲 基化成同型半胱氨酸，转甲基酶 （VitB12 甲基钴胺素） 苯丙氨酸和酪 。 氨酸代谢：酪氨酸（Tyr）可以由苯丙 氨酸转变而来，半胱氨酸（Cys）可以 由蛋氨酸转变而来。体内先天缺乏苯 丙氨酸羟化酶时，苯丙氨酸不能转变 成酪氨酸，因而苯丙氨酸在体内堆积， 进而大量转变成苯丙酮酸及苯乙酸等 衍生物，此时尿里出现大量苯丙酮酸。

第 九 单元 核苷酸代谢 嘌呤核苷酸合成有两条途径：1.从头 合成：嘌呤环的原料：天冬氨酸、谷 氨酰胺、甘氨酸、一碳单位、CO2（天 谷甘碳 C） 。关键酶：PRPP（磷酸核糖 焦磷酸）合成酶，酰胺转移酶。2.补 救合成：利用现成的嘌呤碱或嘌呤核 苷合成嘌呤核苷酸，称为补救合成。 嘌呤碱的分解产物是尿酸，体内尿酸 过多可引起痛风症。 嘧啶核苷酸合成：1.从头合成：嘧啶 环的原料：天冬氨酸、谷氨酰胺，CO2 （天谷 C） 。关键酶：氨基甲酰磷酸合 成酶Ⅱ；天冬氨酸转氨甲酰酶。2.补 救合成：嘧啶 + PRPP → 嘧啶核苷酸 + PPi。嘧啶分解代谢产物：β -氨基 异丁酸（T） 、β -丙氨酸（U、C） 、NH3 和 CO2。 抗核苷酸代谢药物的生化机制：6-巯 基嘌呤（6-MP） ：抑制 IMP → GMP， AMP。氮杂丝氨酸：抑制谷氨酰胺参加 的反应。氨甲蝶呤（MTX） ：抑制二氢 叶酸还原酶， 干扰

一 碳单位代谢 。 5-FU：抑制胸苷酸合酶。dUMP 转变成 dTMP。

第 十 单元 遗传信息的传递 遗传学的中心法则：DNA 转录→RNA 翻 译→蛋白质。紫外线对 DNA 的损伤主 要是引起 TT 二聚体。 RNA 的生物合成：双链 DNA 分子中， 各个基因的模板链并不全在同一条链 上，因此称不对称转录。2.RNA 聚合酶 原核：α 2β β ’σ 。原核：1）起始： σ 因子识别起始部位，核心酶结合， 形成第一个磷酸二酯键。蛋白质的生 物合成：RNA 分为三种，tRNA 具有携 带氨基酸的功能；rRNA 是合成蛋白质 的场所；mRNA 密码子，AUG：起动密码 或蛋氨酸。UAA，UAG，UGA：终止密码。 抗生素与蛋白质生物合成：阻断剂： [抗生素]：四环素，链霉素、氯霉素， 放线菌素，嘌呤霉素。[细菌植物毒 素]：白喉毒素，蓖麻毒素，干扰素。

第 十一 单元 基因表达调控 基因表达调控概述：1.基因表达的概 念及基因调控的意义：概念：基因表 达就是指基因转录和翻译的过程。意 义：在内、外环境变化的情况下，机 体通过基因表达，调节代谢，以适应 环境的改变。 2.基因表达的时间特异性和空间特异 性：

时间或阶段特异性：某一特定基 因的表达随时间、环境而变化，严格 按特定时间顺序发生。空间或组织特 异性：同一基因产物在不同的组织器 官含量不一样，是按一定空间顺序出 现。 3.基因的组成性（基本）表达、诱导 与阻遏：组成性（基本）表达：有些 基因产物在整个生命过程中都是需要 的，在几乎所有细胞中持续表达。诱 导与阻遏：有些基因表达受外环境变 化升高或降低。 细菌经紫外线照射会发生 DNA 损伤， 为修复这种损伤，细菌合成 DNA 修复 酶的基因表达增强，这种现象称为诱 导。DNA 损伤：紫外线对 DNA 的损伤主 要是引起 TT 二聚体， 修复叫诱导。 DNA 真核基因的结构特点包括：基因组结 构庞大，基因转录产物为单顺反子， 真核基因组中普遍含重复序列，真核 结构基因两侧及编码基因内部，尚有 不被转录的非编码序列，因此真核基 因具有基因不连续性。 真核转录调节 因子由 某一基因表达 后，通过与特异的顺式作用元件相互 作用（DNA-蛋白质相作用）反式激活 另一基因的转录，故称反式作用蛋白 或反式作用因子。 原核基因表达调控：乳糖操纵子：① 组成：大肠杆菌乳糖操纵子：Z、Y、A 三个编码基因，操纵序列（O） ，启动 序列（P） ，调节基因（I） ，CAP 位点。 ②阻遏蛋白的负性调节： 阻遏蛋白与 O 结合，抑制转录（解离，转录开始） 。

第 十二 单元 信息物质、受体与信 号传导 细胞信息物质：概念：凡有细胞分泌 的调节靶细胞生命活动的化学物质统 称为细胞间信息物质。二、分类：1. 局部化学介质：又称旁分泌信号。2. 激素： 又称内分泌信号。 3.神经递质： 又称突触分泌信号。 膜受体激素作为第一信使与膜受体结 合，将信号传入胞内，然后通过第二 信使传递，将信号逐级放大，产生生 理、生化效应。 膜受体激素信号传导机制：膜受体激 素作为第一信使与膜受体结合，将信 号传入胞内，然后通过第二信使传递， 将信号逐级放大，产生生理、生化效 应。蛋白激酶 A（PKA）通路，蛋白激 酶 C （PKC）通路，酪氨酸蛋白激酶通 路。 G 蛋白是一种转导体，有三种亚基 α 、 β 、 。 蛋白的 α 亚基具有内在 GTP G 酶活性。膜受体被外来信息分子激活 后，受体空间构象改变，与 G 蛋白相 互作用，使 G 蛋白与 GTP 结合而活化， 并进一步激活腺苷酸环化酶。霍乱毒 素可使 G 蛋白的 α 亚基失去 GTP 酶活 性，使 G 蛋白持续激活。 蛋白激酶如 PKC、PKA 和 TPK 可使蛋白 质的特异位点发生磷酸化，磷酸化位 点主要为丝氨酸残基、苏氨酸残基和 酪氨酸残基上的羟基。

第 十三 单元 重组 DNA 技术 作为载体的 DNA 必须具有自我复制功 能，才能携带外源基因进行增殖与表 达。质粒是细菌染色体外的 DNA 分子， 能在宿主细胞独立自主地进行复制， 可作为克隆载体。限制性内切酶的作 用是特异切开双链 DNA。

第 十四 单元 癌基因与生长因子概 念 一、癌基因概念：一类编码关键性调 控蛋白质的正常细胞基因，主要功能 是调节细胞的增殖与分化。二、抑癌 基因概念：一类抑制细胞增殖并能潜 在抑制癌变的基因，这类基因的缺受 或失活导致细胞癌变。生长因子：一 类调节细胞生长的多肽类物质，是导 致细胞生长的信息分子。

第 十五 单元 血液生化 非蛋白质含氮物质：非蛋白质含氮物 质所含的氮总称为非蛋白氮（NPN） ， 包括尿素、尿酸、肌酸、肌酐、氨基 酸、氨和胆红素。红细胞的代谢：一、 血红素的合成：1.关键酶：ALA 合酶， 辅酶是磷酸吡哆醛。2.原料：甘氨酸； 琥珀酰辅酶 A；Fe2+ 。3.合成部位：胞 液，线粒体。二、成熟红细胞的代谢 特点： 1） （ 主要是糖酵解， 具有 2,3-DPG 支路（2）磷酸戊糖途径：生成 NADPH。 成熟的红细胞因为缺少线粒体等亚细 胞结构，所以只保留对其生存和功能 发挥至关重要的糖酵解、 2,3-DPG 支路 和磷酸戊糖旁路三条代谢途径。红细 胞内的抗氧化物主要是：红细胞中谷 胱甘肽的含量 远

高于 各种游离氨基 酸，而且几乎完全以还原型（GSH）的 形式存在。 的主要功能是保护红细 GSH 胞免受内外源性氧化剂损害，并在此 过程中被氧化为 GSSG。磷酸戊糖通路 可以产生足够的 NADPH 把 GSSG 还原成 GSH 以保证红细胞维持正常的结构和 功能。

第 十六 单元 肝胆生化 氨的代谢：尿素合成：鸟氨瓜氨精氨 尿素。肝细胞中存在鸟氨酸循环（尿 素循环） ，可将有毒的氨转变为无毒的 尿素排出体外。 胆汁酸代谢：关键酶：7-α -羟化酶。 ①初级胆汁酸（肝脏生成） ：胆酸，鹅 脱氧胆酸，与甘氨，牛磺酸的结合物 ②次级胆汁酸：初级胆汁酸经肠道转 变生成石胆酸， 脱氧胆酸。 （初级胆酸、 鹅脱氧胆酸；次级石脱氧胆酸） 。辅酶功能：Ⅰ、Ⅱ传氢 A 传酰，B2 也把原 子搬。四氢 12 转移碳，转氨基用比多醛。