基础生物化学学习总结

生物化学是研究生命有机体的化学组成、维持生命活动的各种化学变化及其相互联系的科学，即研究生命活动化学本质的学科。生物化学是运用化学的原理和方法，研究生物体的物质组成和遵循化学规律所发生的一系列化学变化，进而深入揭示生命现象本质的一门学科，有生命的化学之称。生物化学是现代生物学的基础，它与许多学科交叉渗透，是生命科学发展的支柱。因此，奠定坚实的生物化学基础已成为多种学科科技工作者的共同需要。我们身为林产化工专业的学生，自然要踏实掌握好并学会运用生物化学的知识。

通过这学期对生物化学的学习，我知道了核酸、蛋白质、酶、糖类、脂类是几大主要研究物质，不仅要熟知并理解它们的种类、概念、结构、性质以及化学合成反应，还要学习其分解代谢，氧化途径、酶促降解、生物合成等等，这些都是我们要熟练掌握的知识点。然而生物化学这门课，相对于我们理工科学生所学的其他课程来说，是需要比较多时间去背诵记忆的。我想这对于我们来说是很大一个难点。生化里面囊括的知识点很多，也许这就得靠我们自己去总结归纳，去理解背诵。但这些内容并非一朝一夕所能理解吸收的，无论哪门课程，都是需要时间去好好学习，都是厚积薄发、循序渐进的过程。而且就像老师所说，我们学习生物化学，不只是为了应付结课的这一次考试，更是要理解这些知识，掌握这些知识，并能将其很好地运用到以后的学习和实践当中。而且对于我们林产化工专业来说，我认为生物化学这门课的学习是不可或缺的。

说到这门课的学习，还记得刚开课时老师有让我们写下自己的安排计划，当时我是这样写的：课前仔细预习，课堂上认真听讲，课后好好复习。现在看来这样的计划是有点理想化，其他的课业作业活动一多起来，就根本没有时间完成计划。也许我是在为自己找借口，总之到了最后的学习状况与一开始的预想有很大的出入，这是很不该的。到了现在最后的复习阶段，之前的就不懊恼了，只想着好好复习，希望能在期末取得一个好成绩。

最后是在老师的教学上，李老师是个很认真负责的老师。虽然刚开始作业比较多，但老师也是希望我们能熟悉课本并学会归纳总结。虽然我们怨声载道，但在现在的复习阶段，当时所做的那些总结给我们带来很大的方便，也使我们形成了一种良好的学习思维，更有助于复习。老师也给我们提供了很多方便记忆的生化背诵顺口溜，能让我们更快的理解知识。而且老师还有给我们提供一个公共邮箱，里面有很多的学习资料和相关知识，都能给我们的学习带来很大的帮助。不过在课堂上，还是希望老师以后在讲课中能给我们多提供些条理帮助我们疏通思路，并能结合一些实际言传身教让我们更好理解内容，并且还可以从多个角度探讨问题能够让我们理解更透彻学得更精通。不过李老师还是教给了我们很多知识，也给我们带来了一学期这么精彩的生物化学课堂，在此表示对老师的感谢。

 

第二篇：大一生物化学复习总结

一：名词解释：

1：DNA的变性：指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。

2：DNA的复性：变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程。 3：分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程。

4：增色效应：将核酸水解为核苷酸，其紫外吸收值增加的现象。

5：减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低的现象。

6：Tm：在DNA的热变性突变过程中，对紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值称溶解温度，即Tm

7：碱基配对：碱基之间的互补关系称碱基配对。

8：回文结构：一条链碱基序列的正读与另一条链碱基序列的反读是相同的。 9:Chargaff定律：DNA中腺嘌呤和胸腺嘧啶的数目基本相等，胞嘧啶和鸟嘌呤的数目基本相等，这一规律称Chargaff规则。

10:等电点（PI）：调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的-NH3和-COO解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不向任何一级移动，此时溶液的PH叫做氨基酸的等电点。

11：肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的共价键称肽键。

12：肽链：多个氨基酸用肽键连接时形成多肽链。

13：肽平面：由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称肽平面。

14：二面角：

15:蛋白质一级结构：指多肽链中氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能多样性。

16：蛋白质二级结构：指多肽主链有一定周期性，有氢键维持的局部空间结构。 17：超二级结构：指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。

18：蛋白质三级结构：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整结构单元称三级结构。

19;蛋白质四级结构:指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。

20：亚基：许多蛋白质由两个或两个以上相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每一个亚单位称为亚基。

21：结构域：指多肽链在超二级结构基础上进一步盘绕折叠成的近似球状的紧密结构。

22：蛋白质变性：天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，使蛋白质的一级结构不被破坏，这种现象称变性。

复性：在一定条件下是变性的蛋白质恢复活性，称蛋白质的复性。

23：分子病：指某种蛋白质分子的氨基酸排列顺序异常导致的遗传病。如：镰刀形贫血症。

24;盐析法：用硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等中性盐使蛋白质产生沉淀称盐析法。 25：蛋白质：有多种a-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有一定功能的

生物大分子。

26：变（别）构效应：某些蛋白质表现其生物功能时，构象发生改变，从而改变整个分子的性质，这种性质称为别构效应:。

27:波尔效应：co2浓度的增加可降低细胞内的PH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象

28：肽单位：

29：寡聚蛋白：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 30：全酶：除了氨基酸残基组分外，还含有金属离子、有机小分子等化学成分，这类酶称为缀合蛋白质，也称为全酶，包括脱辅酶和辅因子。

31：辅酶：属于有机分子类型的辅因子被称为辅酶。

32：辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基）。

33：酶活力：是指酶催化指定化学反应（酶促反应）的能力。

34：酶活力单位：在一定条件下，单位时间内将一定量的底物转化为产物需要的酶量。

35：酶酶的比活力：规定为每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。比活力是酶样品纯度的指标。

36：酶原激活：在特定蛋白水解酶的催化作用下，酶原的结构发生改变，形成酶的活性部位，变成有活性的酶，称为酶原激活 。

37：酶原：指的是生物体内合成出的无活性的酶的前体。

38： 酶的转换数Kcat：在一定条件下，每个酶单位时间内（通常为1秒）转换底物的分子数。

39：米氏常数Km：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

40：竞争性抑制作用：抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竞争与酶活性部位的结合。

41：非竞争性抑制剂：酶可同时与底物及这类抑制剂结合，形成的三元复合物不能进一步分解为产物，导致酶促反应被抑制。

42：反竞争抑制剂：酶只有与底物结合后，才能与这类抑制剂结合，形成的复合物不能分解为产物，导致酶促反应被抑制。

43：酶的活性中心：

44:同工酶：指能催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构组成、理化性质、免疫功能和调控特性等反面有所不同的一组酶。

45：变(别)构酶;具有别构调控作用的酶称为别构酶。

46：诱导契合学说:认为酶分子的结构并非与底物分子正好相补，当酶分子结合底物分子时，在底物分子的诱导下，酶的构象发生变化，成为能与底物分子密切契合的构象，从而催化底物的反应。

47：核酶（ribozyme）：具有自身催化作用的RNA称为核酶

48：生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并释放能量的过程称为生物氧化，也叫有氧氧化。

49：呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系称呼吸链。

50：氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用二进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化作用

51：底物水平磷酸化：底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用。 52：细胞色素氧化酶：是一个跨膜蛋白，是a和a3的合称。

53：P/O比值：指每消耗1摩尔氧所消耗无机磷酸的摩尔数、

54：糖酵解：称1mol葡萄糖变成 2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程糖酵解、 55：三羧酸循环：乙酰CoA的乙酰基部分是在有氧条件下通过一种循环被彻底氧化为CO2和H2O的。这种循环始于乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成的含有3个羧基的柠檬酸。

56：磷酸戊糖途径：葡萄糖在动物组织中降解代谢的重要途径之一，其循环过程中，磷酸己糖先氧化脱羧形成磷酸戊糖及NADPH

58：糖的无氧分解：无氧代谢是肌肉剧烈运动时氧供应满足不了需要，肌肉即利用三磷酸腺苷(ATP)、磷酸肌酸(CP)的无氧分解和糖的无氧酵解生成乳酸，释放出能量，再合成三磷酸腺苷供给肌肉需要的一种代谢过程。

59：糖异生作用：许多非糖物质如甘油、丙酮酸、乳酸以及某些氨基酸等能在肝中转变为葡糖糖，称糖异生作用。

60：a-氧化：

61：B-氧化： 62：w-氧化：

63：乙醛酸循环：在异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。

64：联合脱氨基作用：转氨基与谷氨酸氧化脱氨或是嘌呤核苷酸循环联合脱氨，以满足机体排泄含氮废物的需求。

65：转氨基作用：转氨基作用 指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。

66：必需氨基酸：必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不有合成的，必须从食物中补充的氨基酸。

67:限制性内切酶：识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。

68：核苷酸的从头合成：

补救途径：

69：中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。也可以从DNA传递给DNA，即完成DNA的复制过程。 70：半保留复制：DNA的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规则合成互补链。

71：转录：在RNA聚合酶的作用下，以4种核苷三磷酸为原料，以DNA为模板，按照碱基配对的规律合成的，以DNA为模板合成RNA称转录。

72：反转录：以RNA为模板合成DNA，与转录过程中遗传信息从DNA到RNA的方向相反，称为反转录。

73：遗传密码：包含在脱氧核糖核酸或核糖核酸核苷酸序列中的遗传信息。它决定蛋白质中的氨基酸排列顺序，因而决定蛋白质的化学构成和生物学功能。

74：密码子：同遗传密码。

75：翻译：以mRNA为模板合成蛋白质的过程称为翻译。

76：有义链：基因转录时，两条互补的DNA链有一条作为RNA合成的模板，称为模板链，另一条称为有义链。

77：反义链（模板链）：基因转录时，两条互补的DNA链有一条作为RNA合成的模板。

78：冈崎片段：在DNA不连续复制过程中，沿着后随链的模板链合成的新DNA片段。 79：反馈调节：指一个代谢反应的终产物（或某些中间产物）对生化反应关键酶的影响。 80：共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰

81：第二信使：配体与受体结合后并不进入细胞内，但间接激活细胞内其他可扩散，并能调节调节信号转导蛋白活性的小分子或离子。

82：操纵子学说 ：除个别基因外，原核生物的绝大多数基因按功能相关性成簇地连续排列在DNA分子上，共同组成一个转录单位即操纵子，一个操纵子含一个启动子序列及数个编码基因，在同一个启动子序列控制下，转录出多顺反子ｍＲＮＡ。？？？？？

83：限速酶（标兵酶） 它是指整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶,它不但可以影响整条代谢途径的总速度,还可以改变代谢方向。

84：级联放大系统：在连锁代谢反应中一个酶被激活后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调节信号的逐级放大，这样的连锁代谢反应系统称为级联放大系统。

85：操纵子：除个别基因外，原核生物的绝大多数基因按功能相关性成簇地连续排列在DNA分子上，共同组成一个转录单位即操纵子。

86：吸附层析：利用固定相吸附中对物质分子吸附能力的差异实现对混合物的分离，吸附色谱的色谱过程是流动相分子与物质分子竞争固定相吸附中心的过程。

87：分配层析：利用固定相与流动相之间对待分离组分溶解度的差异来实现分离。分配色谱的固定相一般为液相的溶剂，依靠图布、键合、吸附等手段分布于色谱柱或者担体表面。分配色谱过程本质上是组分分子在固定相和流动相之间不断达到溶解平衡的过程。 88：分子筛层析：分子筛层析是利用有一定孔径范围的多孔凝胶作为固定相，. 对混合物中各组分按分子大小进行分离的层析技术。

89：离子交换层析：是以离子交换剂为固定相，依据流动相中的组分离子与交换剂上的平衡离子进行可逆交换时的结合力大小的差别而进行分离的一种层析方法。

90：亲和层析：利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。

91：浓缩效应：指在进行SDS-PAGE（SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳）中由于凝胶孔径的不连续性、缓冲液离子成分的不连续性、PH值和电位梯度的不连续性使得蛋白质分子在浓缩胶和分离胶的界面处浓缩成一条狭小的缝带，成为浓缩效应。

92：PAGE:

93：盐析：是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。 94：透析：是通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

95：