生物化学知识点总结

两性化合物：在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物。

等电点：当溶液pH为某一pH值时，氨基酸分子中所含的正负数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。

在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。

① pI 〉pH：分子显正电性。

氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生沉淀

在等电点pH条件下，蛋白质为电中性，比较稳定。其物理性质如导电性、溶解度、粘度和渗透压等都表现为最低值，易发生絮结沉淀。

在近紫外区(200-400nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。

通过离子交换、电泳、或等电沉淀等技术进行氨基酸的分离、制备或分析鉴定。

除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α-氨基酸和蛋白质都能和茚三酮反应生成紫色物质。但能与茚三酮发生紫色反应的不一定是氨基酸和蛋白质，

2、4-二硝基氟苯反应、丹磺酰氯反应、苯异硫氰酸酯反应亦称Edman反应用来鉴定蛋白质或多肽的N-末端氨基酸残基。

层析法是生化最为有效的常用分离氨基酸的方法

层析法由三个基本条件构成：

⊙ 水不溶性惰性支持物

⊙ 流动相能携带溶质沿支持物流动

⊙ 固定相是附着在支持物上的水或离子基团。能对各种溶质的流

动产生不同的阻滞作用。

蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。它是蛋白质生物功能的基础。

组成肽链的氨基酸单元称为氨基酸残基

肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转

组成肽键的四个原子和与之相连的两个a碳原子都处于同一个平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面

氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。

肽链N-末端和C-末端氨基酸残基的确定

2,4-二硝基氟苯（DNFB)法

丹磺酰氯（DNS）法

羧肽酶法：从多肽链的C-端逐个的水解氨基酸

肼解法：多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。

氨基酸序列测定—Edman降解

几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质

测定蛋白质一级结构

a）测定蛋白质分子中多肽链的数目

b）多肽链的拆分

c）二硫键的断裂

4）分析多肽链的N-末端和C-末端。

5）多肽链断裂成多个肽段 多肽链断裂法：酶解法和化学法

肽链主链上的亚氨基与羰基氧原子间形成氢键

离子键（盐键）：由于正负离子之间的静电吸引所形成的化学键

.配位键：在两个原子之间，由于单方面提供共用电子对所形成的共价键

二硫键：两个半胱氨酸巯基氧化脱氢而形成的－S－S－桥

非蛋白氨基酸

广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合态，但并不存在蛋白质中的一类氨基酸

蛋白质的二级结构是指多肽链的主链本身在空间的排列、或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。

主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规则卷曲

a-螺旋

螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm;

天然蛋白质中的a-螺旋几乎都是右手螺旋。

b-折叠

由两条或多条几乎完全伸展的多肽链平行排列 肽链的主链呈锯齿状折叠构象

蛋白质的三级结构是指多肽链借助各种次级键（非共价键）在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠形成具有特定肽链走向的紧密球状构象。

蛋白质胶体溶液的稳定性：表面电荷和水化膜

蛋白质分子大小、形状不一样，所带电荷的性质、数量不同，因此在电场中泳动的方向、速率也各不相同

蛋白质的变性作用

蛋白质受物理或化学因素作用，有序的空间结构被破坏，致使其生物活性丧失，理化性质异常变化，一级结构保持不变。

变性因素：物理因素如热、紫外线照射，高压，和表面张力等；化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸碱等

作用机理：主要是次级键断裂，二、三级空间结构被破坏，分子的紧密结构变成了松散的无序状态。

当变性因素除去后，变性蛋白质重新回复到天然构象，这一现象称为蛋白质的复性

蛋白质的沉淀作用

改变蛋白质胶体溶液的环境条件，破坏其水化膜和表面电荷，蛋白质亲水胶体便失去稳定性，发生絮结沉淀现象。

有机溶剂沉淀法盐析法 重金属盐沉淀法生物碱试剂沉淀法热凝固沉淀法

盐溶：在盐浓度很稀的范围内，随盐浓度的增加，蛋白质的溶解度亦随之增加

盐析：当溶液中盐浓度提高到一定的饱和度时，蛋白质的溶解度逐渐降低，蛋白质分子发生絮结，沉淀析出

盐析方法沉淀蛋白质常用的去盐方法为：透析和凝胶过滤

结构域：三级结构内由几个超二级结构单位组成的分立的、独立折叠的结构单位称为结构域。

分子病—指蛋白质分子中由于AA排列顺序与正常蛋白质不同而发生的一种遗传病

一级结构与功能的关系

（1）一级结构不同，生物功能各异

（2）一级结构中“关键”部分相同，其功能也不同

（3）一级结构的关键部位发生变化，其生物活性也发生改变或丧失

（4）一级结构的变化与疾病的关系

高级结构与功能的关系：空间构象发生改变会引起蛋白质的功能发生变化，功能丧失或功能增大等。

抗体就是免疫球蛋白是一类血浆糖蛋白

能引起免疫反应的任何分子或病原体称为抗原。

核酸化学

核苷酸：构成核酸大分子的基本单位

核苷酸本身由核苷和磷酸组成, 而核苷则由戊糖和碱基形成

核苷-碱基与戊糖通过糖苷键连接形成核苷

DNA所含的戊糖为β-D-2-脱氧核糖；RNA所含的戊糖则为β-D-核糖。核苷和核苷酸分子中的核糖均为β型。

核苷酸的生物学作用

（1）参与DNA、RNA的合成、蛋白质的合成、糖与磷脂的合成。

（2）在能量转化中起重要作用，ATP是生物体内能量的通用货币。

（3）是构成多种辅酶的成分：NAD、NADP、FAD、FMN和CoA。

（4）参与细胞中的代谢与调节（cAMP、cGMP

DNA的一级结构

脱氧核苷酸分子间连接方式及排列顺序

DNA的二级结构

DNA的两条多聚核苷酸链间通过氢键形成的双螺旋结构。

碱基堆积力（主要因素） 碱基配对的氢键。

（一）名词解释

1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子。

2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。

3. 等电点：指使两性电解质的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号 pI表示。

4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的 20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。

5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。

6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。

8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

12．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

13．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

14．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

15．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

16．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。

17．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

（一）名词解释

1.磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。

2. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G≡C（或C≡G）和A=T（或T=A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。

3. 核酸的变性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。

4.复性：在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。

5. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。

6. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。

7. 减色效应：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）这现象称为“减色效应”。

8. DNA 的熔解温度（Tm 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。

9. 分子杂交：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。

一、名词解释

1、米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度。

2、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。

3、单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。

4、寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。

5、多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。

6、变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。

7、同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。

8、酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。

9、酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数，可以用下式表示：

10、活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。

11、别构效应：调节物（效应物）与别构酶分子中的别构中心（调节中心）结合后，诱导产生或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合催化作用受到影响，从而调节酶促反应的速度。

12、抗体酶：是一种具有催化能力的免疫球蛋白，又称催化性抗体。

一、名词解释：

1、糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。

2、乳酸循环乳：酸循环是指肌肉缺氧时产生大量乳酸，大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用肝糖原或葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这样形成的循环称乳酸循环。

3、发酵：是指微生物在有氧或无氧条下通过物质的分解与合成的代谢过程产生某些中间产物的生物化学过程。

4、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。

5、氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用，称为氧化磷酸化。

6、糖酵解途径：是指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。

7、磷酸戊糖途径：是指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。

8、呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP，以作为生物体的能量来。

9、磷氧比(P/O)：电子经过呼吸链的传递作用中消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP的分子数）称为磷氧比值（P／O）。如NADH的磷氧比值是3，FADH₂的磷氧比值是2

（一、）名词解释：

1、脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂肪酸。

2、乙醛酸循环：一种被修改的柠檬酸循环，在其异柠檬酸和苹果酸之间反应顺序有改变，以及乙酸是用作能量和中间物的一个来源。某些植物和微生物体内有此循环，他需要二分子乙酰辅酶A的参与；并导致一分子琥珀酸的合成

（一）名词解释

1、蛋白酶：以称肽链内切酶，作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。

2、肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。

3、转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。

4、尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。

5、生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。

6、生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。

7、核酸酶：作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶，分解产物为寡核苷酸或核苷酸，根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。

8、限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。

9、一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基（CH₃-、亚甲基（CH₂=）、次甲基（CH≡）、甲酰基（O=CH-)、亚氨甲基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。

1.名词解释:

1) 复制：DNA的生物合成，以亲本DNA为模板，根据碱基互补原则，合成与亲代DNA相同分子的过程。

2) 冈崎片段：DNA复制过程中，合成方向与复制叉移动方向相反的DNA片断。

3) 半保留复制：DNA生物合成过程中，子代双链DNA分子中有一条DNA链来自亲本。这种合成方式称为半保留复制。

4) 半不连续复制：DNA复制过程中，一条链复制是连续的，另一条是不连续的，这种复制方式称为半不连续复制。

5) 前导链：DNA复制过程中，复制方向与复制叉移动方向相同，连续合成的DNA链称为前导链；

6) 滞后链：在复制过程中，复制方向与复制叉移动方向相反，形成不连续的片断，后连接成完整链的DNA链，称为滞后链。

7) 转录：以DNA为模板，在RNA聚合酶指导下，合成RNA并把遗传信息传给RNA的过程，称为转录。

8) 遗传密码：即指核苷酸三联体决定氨基酸的对应关系，这种编码氨基酸序列的核苷酸称为密码子。

（五）问答题（解题要点）

1．答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。

2．答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。

3．答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有 3.6个氨基酸残基，螺距为 0.54nm,氨基酸之间的轴心距为 0.15nm.。

（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的 N-H与前面第四个氨基酸的 C＝O 形成氢键。

（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。

4．答：β-折叠结构是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。

（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。

（2）氨基酸之间的轴心距为 0.35nm（反平行式）和 0.325nm（平行式）。

（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。

5．答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。

6．答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：

（1）生物活性丧失；

（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。

（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。

7．答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。

8．答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：

（1）生物催化作用：酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。

（2）结构蛋白：有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。

（3）运输功能：如血红蛋白具有运输氧的功能。

（4）收缩运动：收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。

（5）激素功能：动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。

（6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。

（7）贮藏蛋白：有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。

（8）接受和传递信息：生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。

（9）控制生长与分化：有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。

（10）毒蛋白：能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素

8．答： DNA二级结构的特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10 对碱基组成；碱基按A=T，G≡C 配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。

9．答：在稳定的DNA 双螺旋中，碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作用。

10．答：tRNA 的二级结构为三叶草结构。其结构特征为：

（1）tRNA 的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。

（2）叶柄是氨基酸臂。其上含有CCA-OH3’，此结构是接受氨基酸的位置。

（3）氨基酸臂对面是反密码子环，含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与mRNA 上的密码子相互识别。

（4）左环是二氢尿嘧啶环（D 环），它与氨基酰-tRNA 合成酶的结合有关。

（5）右环是假尿嘧啶环（TψC 环），它与核糖体的结合有关。

（6）在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA 分子大小。

1、答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。

（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。

（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。

（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。

（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。

总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。

乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转1圈需要消耗2分子乙酰CoA，同时产生1分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者变为葡萄糖。

乙醛酸循环的意义有如下几点：（1）乙酰CoA经乙醛酸循环可琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。

2. 写出原核生物DNA复制过程；原核生物与真核生物DNA复制的区别?

答：（1）原核生物DNA复制过程可分为：起始，延伸和终止。

1）复制的起始；2）复制的延伸；3）复制的终止（请分别说明）

（2）原核生物与真核生物DNA复制的区别：1）聚合酶的不同；2）复制的起点不同；3）复制的速度不同4）DNA复制的调节；（详细内容看课件及参考书）

3.比较原核生物和真核生物转录过程有哪些不同点？

答：1）聚合酶的不同；2）启动子的不同；3）终止过程的不同；4）转录的调节控制；4）转录后加工不同。（详细内容看课件及参考书）

4.哪些理化因素能引起DNA分子损伤？体内有何种DNA修复机制？

答：（1）某些理化因素，如紫外线照射、电离辐射和化学诱变剂等等。

（2）修复机制有：错配修复，直接修复，切除修复，重组修复和易错修复。

5.大肠杆菌蛋白质合成体系由哪些物质组成？各起什么作用？

答：参与蛋白质生物合成的物质：（1）20 基本氨基酸作为材料。

（2）RNA：mRNA作为蛋白质合成的模板；tRNA氨基酸的运载工具；rRNA组成核糖体，蛋白质合成场所。

（3）酶：氨基酰-tRNA合成酶：氨基酸的活化，氨基酸与tRNA形成氨基酰-tRNA；转肽酶：肽链中肽键的形成，把两个氨基酸连接起来。

（4）蛋白质因子：①起始因子：IF起始因子IF（真核生物为eIF）促使小亚基与tRNA结合，在mRNA上找到起始因子，与大亚基形成起始复合体。②延长因子：EF-T 延长因子EF-T 促使肽链的延伸③终止因子（释放因子RF——真核细胞为eRF；核糖体释放因子RR）。识别终止密码，促使肽酰转移酶活性转变，水解释放tRNA和多肽链，并使复合体解体。

（5）能源： GTP and ATP ：为氨基酸活化、延长过程的转位以及新生肽链的水解释放等提供能量。

6.简述多肽链合成的起始、延长和终止过程。

答：（1）多肽链合成的起始：起始复合物形成：由小亚基、大亚基、mRNA和Met-tRNA组成。其过程：（2）肽链合成的延长：包括进位、成肽、转位。1）进位：AA-tRNA据模板上密码子的指引，进入核糖体A位。即tRNA上的反密码子识别模板上密码子并携带特异AA进入核糖体A位。需EF-T、GTP帮助。EF-T协助AA-tRNA进入A位，结合GTP。2）成肽：在大亚基转肽酶催化下，P位上的f Met-tRNAfmet的酰基与A位上的AA-tRNA的AA反应生成二肽。反应在A位进行，P位上的tRNA脱落，P位留空。3）转位：存在于延长因子G（EF-G）上的转位酶催化A位上的二肽及mRNA从A位进入P位。即核糖体沿模板5′→3′方向移动一个密码子位置，A位变为P位，A位留空，进入下一轮循环。最终肽链从N端向C端方向得以延长。

（3）多肽链合成的终止过程包括：终止密码的辩认，肽链从肽-tRNA上水解出来，mRNA从核糖体中分离及大小亚基的拆开。需要释放因子（RF）GTP等。RF作用：辩认终止密码，促进肽链与tRNA水解，使肽链从核糖体上释放下来。

7. 简述生物的中心法则.

答：(1)生物的中心法则是：